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万見
- PDB-2lf8: Intramolecular regulation of the ETS Domain within ETV6 sequence ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lf8
タイトルIntramolecular regulation of the ETS Domain within ETV6 sequence R335 to R458
要素Transcription factor ETV6
キーワードTRANSCRIPTION / auto-inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / neurogenesis / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity ...mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / neurogenesis / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain ...SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor ETV6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Coyne III, H. / Green, S.M. / Graves, B.J. / Mcintosh, L.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Autoinhibition of ETV6 (TEL) DNA Binding: Appended Helices Sterically Block the ETS Domain.
著者: Coyne, H.J. / De, S. / Okon, M. / Green, S.M. / Bhachech, N. / Graves, B.J. / McIntosh, L.P.
履歴
登録2011年6月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor ETV6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5751
ポリマ－15,5751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 20structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor ETV6 / ETS translocation variant 6 / ETS-related protein Tel1 / Tel


分子量: 15574.679 Da / 分子数: 1 / 断片: ETS DNA binding domain residues 335-458 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Etv6, mouse ETV6, Tel, Tel1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P97360

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-13C NOESY
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D (H)CCH-TOCSY
1713D HN(CO)CA
1813D HNCO
1913D HBHA(CO)NH
11013D 1H-13C NOESY
1111dipsi3dn
1121Cmethyl NOESY
1131Nmethyl NOESY
1141hcctocsynnh
1151ccctocsynnh
11612D 1H-15N HSQC
11712D 1H-13C HSQC aliphatic

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試料調製

詳細内容: 50 mM sodium phosphate, 200 mM sodium chloride, 0.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMsodium phosphate-11
200 mMsodium chloride-21
0.4 mMprotein-3[U-99% 13C; U-99% 15N]1
試料状態イオン強度: 0.25 / pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian UnityVarianUNITY5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
SparkyGoddardデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: iteration protocol used default values except iteration6 had the violation tolerance 0.09 violation threshold 0.5 and max_contribution 15, iteration7 set the violation threshold 0.07 ...詳細: iteration protocol used default values except iteration6 had the violation tolerance 0.09 violation threshold 0.5 and max_contribution 15, iteration7 set the violation threshold 0.07 violation threshold 0.4 max_contributions 10. iteration 8 set the violation tolerance 0.05 violation threshold 0.3 max_contributions 5. The chemical shift tolerances were set to proton1=0.03 hetero1=0.4 proton2=0.3 and hetero2= 0.4. Violated restraints used in the calcuation were examined manually for correct identification as were restraints not used in the calculation over 3 angstroms. Long, medium, and short NOEs not used in the calcualtion were examined on refinement as were ambigous assigments with 3 or more contributions.
NMR constraintsNOE constraints total: 2992 / NOE intraresidue total count: 1448 / NOE long range total count: 631 / NOE medium range total count: 388 / NOE sequential total count: 525 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 95 / Protein psi angle constraints total count: 95
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 19 / Maximum lower distance constraint violation: 0.06 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.33 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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