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- PDB-2ld4: Solution structure of the N-terminal domain of human anamorsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ld4
タイトルSolution structure of the N-terminal domain of human anamorsin
要素Anamorsin
キーワードAPOPTOSIS / methyltransferase-like fold / alpha/beta fold / Iron-sulfur protein biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / iron-sulfur cluster assembly / hemopoiesis / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / iron ion binding / apoptotic process / nucleolus ...Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / iron-sulfur cluster assembly / hemopoiesis / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / iron ion binding / apoptotic process / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Anamorsin, C-terminal / : / Anamorsin, N-terminal / Anamorsin / Cytokine-induced anti-apoptosis inhibitor 1, Fe-S biogenesis / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Ciofi-Baffoni, S. / Boscaro, F. / Chatzi, A. / Mikolajczyk, M. / Tokatlidis, K. / Winkelmann, J.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / : 2011
タイトル: Anamorsin Is a [2Fe-2S] Cluster-Containing Substrate of the Mia40-Dependent Mitochondrial Protein Trapping Machinery.
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Ciofi-Baffoni, S. / Boscaro, F. / Chatzi, A. / Mikolajczyk, M. / Tokatlidis, K. / Winkelmann, J.
履歴
登録2011年5月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anamorsin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9321
ポリマ-18,9321
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 300target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Anamorsin / Cytokine-induced apoptosis inhibitor 1 / Fe-S cluster assembly protein DRE2 homolog


分子量: 18931.541 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain residues 1-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CIAPIN1, CUA001, PRO0915 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q6FI81

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1423D CBCA(CO)NH
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D HN(CA)CB
1823D HBHA(CO)NH
1923D HN(CO)CA
11023D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N NOESY
11223D 1H-13C NOESY aliphatic
11323D HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-100% 15N] anamorsin, 50 mM sodium phosphate, 2 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] anamorsin, 50 mM sodium phosphate, 2 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mManamorsin-1[U-100% 15N]0.5-11
50 mMsodium phosphate-21
2 mMDTT-31
mManamorsin-4[U-100% 13C; U-100% 15N]0.5-12
50 mMsodium phosphate-52
2 mMDTT-62
試料状態イオン強度: 50 mM sodium phosphate / pH: 7.0 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARA2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrichautomatic noes assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxbackbone torsion angle calculation
CYANA1.3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber10Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
WHAT IFVriendデータ解析
PSVSBhattacharya and Montelioneデータ解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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