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万見
- PDB-2lcb: Solution Structure of a Minor and Transiently Formed State of a T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lcb
タイトルSolution Structure of a Minor and Transiently Formed State of a T4 Lysozyme Mutant
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / Excited State
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Bouvignies, G. / Vallurupalli, P. / Hansen, D. / Correia, B. / Lange, O. / Bah, A. / Vernon, R.M. / Dahlquist, F.W. / Baker, D. / Kay, L.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Solution structure of a minor and transiently formed state of a T4 lysozyme mutant.
著者: Bouvignies, G. / Vallurupalli, P. / Hansen, D.F. / Correia, B.E. / Lange, O. / Bah, A. / Vernon, R.M. / Dahlquist, F.W. / Baker, D. / Kay, L.E.
履歴
登録2011年4月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5861
ポリマ－18,5861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 9600Two Step Selection Criteria based on chemical shift score and Rosetta energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme / Endolysin / Lysis protein / Muramidase


分子量: 18586.283 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A, L99A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: E / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: T4 Lysozyme L99A Excited State Structure
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N CT TROSY CPMG
12115N CT TROSY CPMG
1311H CT CPMG
1411H CT CPMG
1511H ZQ/DQ CPMG
1611H ZQ/DQ CPMG
17213C' CT CPMG
18213C' CT CPMG
19313Ca CT CPMG
110313Ca CT CPMG
11141Ha CT CPMG
11241Ha CT CPMG
1134Gly 13Ca CT CPMG
1144Gly 1Ha CT CPMG
1154Gly 1Ha CT CPMG
11611H-15N ZZ exchange
11751H-13C Met ZZ exchange
11812D 1H-15N HSQC
11912D 1H-15N HSQC
12012D 1H-15N HMQC
12112D 1H-15N HMQC
12213D HNCO
12313D HNCO
12423D MQ HNCO
12523D MQ HNCO
12632D 1H-13C HSQC
12732D 1H-13C HSQC
12842D 1H-13C HSQC
12942D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-15N; U-2H] T4 L99A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5 mM [U-13C; U-15N; U-2H] T4 L99A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5 mM [U-13Ca; U-15N] T4 L99A, 100% D2O100% D2O
41.5 mM [U-13C; U-15N; U-50% 2H] T4 L99A, 100% D2O100% D2O
51.5 mM [ U-15N] 13CH3 Met T4 L99A, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMT4 L99A-1[U-15N; U-2H]1
1.5 mMT4 L99A-2[U-13C; U-15N; U-2H]2
1.5 mMT4 L99A-3[U-13Ca; U-15N]3
1.5 mMT4 L99A-4[U-13C; U-15N; U-50% 2H]4
1.5 mMT4 L99A-5[ U-15N] 13CH3 Met5
試料状態イオン強度: 85 / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
FuDAFlemming Hansenextract peak intensities
CATIAFlemming Hansencpmg data analysis
CS-ROSETTAYang Shen, Robert Vernon, David Baker and Ad Bax構造決定
CS-ROSETTAYang Shen, Robert Vernon, David Baker and Ad Bax精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CS-Rosetta Loop Building
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Two Step Selection Criteria based on chemical shift score and Rosetta energy
計算したコンフォーマーの数: 9600 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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