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万見
- PDB-2lbc: solution structure of tandem UBA of USP13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lbc
タイトルsolution structure of tandem UBA of USP13
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 13
キーワードHYDROLASE / tandem UBA of USP13
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K29-linked deubiquitination / protein K6-linked deubiquitination / maintenance of unfolded protein / positive regulation of ERAD pathway / melanocyte differentiation / BAT3 complex binding / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / proteasome binding / ubiquitin-like protein ligase binding ...protein K29-linked deubiquitination / protein K6-linked deubiquitination / maintenance of unfolded protein / positive regulation of ERAD pathway / melanocyte differentiation / BAT3 complex binding / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / proteasome binding / ubiquitin-like protein ligase binding / protein deubiquitination / ubiquitin binding / Regulation of PTEN stability and activity / regulation of protein stability / autophagy / protein-folding chaperone binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / cell population proliferation / Ub-specific processing proteases / protein stabilization / regulation of autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. ...Ubiquitinyl hydrolase / Ubiquitinyl hydrolase, variant UBP zinc finger / Variant UBP zinc finger / UBA-like domain / : / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / UBA/TS-N domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Ubiquitin associated domain / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Zhang, Y. / Zhou, C. / Zhou, Z. / Song, A. / Hu, H.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Domain Analysis Reveals That a Deubiquitinating Enzyme USP13 Performs Non-Activating Catalysis for Lys63-Linked Polyubiquitin.
著者: Zhang, Y. / Zhou, C. / Zhou, Z. / Song, A. / Hu, H.
履歴
登録2011年3月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7691
ポリマ－13,7691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 13 / Deubiquitinating enzyme 13 / Isopeptidase T-3 / ISOT-3 / Ubiquitin thiolesterase 13 / Ubiquitin- ...Deubiquitinating enzyme 13 / Isopeptidase T-3 / ISOT-3 / Ubiquitin thiolesterase 13 / Ubiquitin-specific-processing protease 13


分子量: 13769.251 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 652-777 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP13, ISOT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92995, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D CBCA(CO)NH
1323D HN(CA)CB
1423D C(CO)NH
1513D HNHA
1623D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1823D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM sodium phosphate-1, 50 mM sodium chloride-2, 1 mM [U-100% 15N] entity-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
220 mM sodium phosphate-4, 50 mM sodium chloride-5, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMsodium phosphate-11
50 mMsodium chloride-21
1 mMentity-3[U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-42
50 mMsodium chloride-52
1 mMentity-6[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIA2.0Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.0Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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