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- PDB-2l9b: Heterodimer between Rna14p monkeytail domain and Rna15p hinge dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l9b
タイトルHeterodimer between Rna14p monkeytail domain and Rna15p hinge domain of the yeast CF IA complex
要素
  • mRNA 3'-end-processing protein RNA14
  • mRNA 3'-end-processing protein RNA15
キーワードTRANSCRIPTION / 3' END MRNA MATURATION
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA cleavage stimulating factor complex / response to DNA damage checkpoint signaling / mRNA cleavage factor complex / RNA 3'-end processing / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing / mRNA processing / molecular adaptor activity / mRNA binding / mitochondrion ...mRNA cleavage stimulating factor complex / response to DNA damage checkpoint signaling / mRNA cleavage factor complex / RNA 3'-end processing / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing / mRNA processing / molecular adaptor activity / mRNA binding / mitochondrion / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1660 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #630 / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain superfamily / mRNA 3'-end-processing protein Rna14-like / Transcription termination and cleavage factor C-terminal / Suppressor of forked / Suppressor of forked protein (Suf) / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1660 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #630 / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain superfamily / mRNA 3'-end-processing protein Rna14-like / Transcription termination and cleavage factor C-terminal / Suppressor of forked / Suppressor of forked protein (Suf) / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Special / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA 3'-end-processing protein RNA14 / mRNA 3'-end-processing protein RNA15
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Moreno-Morcillo, M. / Minvielle-Sebastia, L. / Fribourg, S. / Mackereth, C.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Locked Tether Formation by Cooperative Folding of Rna14p Monkeytail and Rna15p Hinge Domains in the Yeast CF IA Complex.
著者: Moreno-Morcillo, M. / Minvielle-Sebastia, L. / Fribourg, S. / Mackereth, C.D.
履歴
登録2011年2月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA 3'-end-processing protein RNA15
B: mRNA 3'-end-processing protein RNA14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1072
ポリマ－18,1072
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 mRNA 3'-end-processing protein RNA15


分子量: 12051.782 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 127-232 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
解説: N-terminal His6-tag followed by TEV protease cleavage site. Co-expressed with Rna14p
遺伝子: RNA15, YGL044C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21pLysY / 参照: UniProt: P25299
#2: タンパク質 mRNA 3'-end-processing protein RNA14


分子量: 6054.875 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal residues 626-677 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
解説: Co-expressed with Rna14p / 遺伝子: RNA14, YMR061W, YM9796.14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21pLysY / 参照: UniProt: P25298

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of the minimal tether complex between yeast Rna14p and Rna15p
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-13C NOESY
1333D 1H-13C NOESY aliphatic
1443D 1H-13C NOESY aliphatic
1512D 1H-15N TROSY spin-state selective
1612D 1H-15N TROSY spin-state selective
1773D HNCO
1873D HN(CA)CO
1973D HNCA
11073D HN(CO)CA
11173D HN(CA)CB
11273D CBCA(CO)NH
11373D HNHA
11473D C(CO)NH
11573D H(CCO)NH
11612D 1H-15N HMBC
11712D 1H-15N HSQC
11853D H(CCO)NH
11922D 1H-13C HSQC
12022D HBHD
12122D HBHE
12223D HCACO
12323D (H)CCH-TOCSY
12423D (H)CCH-TOCSY
12583D H(CCO)NH
12632D 1H-13C HSQC
12733D (H)CCH-TOCSY
12833D (H)CCH-TOCSY
12963D HNCO
13043D HCACO
13143D (H)CCH-TOCSY
13243D (H)CCH-TOCSY
13392D 1H-13C HSQC CT
134102D DQF-COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.2-1 mM [U-99% 15N] Rna15p, 0.2-1 mM [U-99% 15N] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Rna15p, 0.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
30.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H; 1H I,L,V-methyl] Rna15p, 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H; 1H I,L,V-methyl] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
41 mM [U-15N, U-13C]-Leu Rna15p, 1 mM [U-15N, U-13C]-Leu Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
50.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Rna15p, 0.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
61 mM [U-15N, U-13C]-Leu Rna15p, 1 mM [U-15N, U-13C]-Leu Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
71 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H] Rna15p, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
80.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H; 1H I,L,V-methyl] Rna15p, 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H, 1H I,L,V-methyl] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
91 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] Rna15p, 1 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 10 % D2O, 100% D2O100% D2O
100.2 mM [U-99% 15N] Rna15p, 0.2 mM [U-99% 15N] Rna14p, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMRna15p-1[U-99% 15N]0.2-11
mMRna14p-2[U-99% 15N]0.2-11
20 mMsodium phosphate-31
50 mMsodium chloride-41
2 mMDTT-51
10 %D2O-61
0.4 mMRna15p-7[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.4 mMRna14p-8[U-99% 13C; U-99% 15N]2
20 mMsodium phosphate-92
50 mMsodium chloride-102
2 mMDTT-112
100 %D2O-122
0.5 mMRna15p-13[U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H; 1H I,L,V-methyl]3
0.5 mMRna14p-14[U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H; 1H I,L,V-methyl]3
20 mMsodium phosphate-153
50 mMsodium chloride-163
2 mMDTT-173
100 %D2O-183
1 mMRna15p-19[U-15N, U-13C]-Leu4
1 mMRna14p-20[U-15N, U-13C]-Leu4
20 mMsodium phosphate-214
50 mMsodium chloride-224
2 mMDTT-234
100 %D2O-244
0.4 mMRna15p-25[U-99% 13C; U-99% 15N]5
0.4 mMRna14p-26[U-99% 13C; U-99% 15N]5
20 mMsodium phosphate-275
50 mMsodium chloride-285
2 mMDTT-295
10 %D2O-305
1 mMRna15p-31[U-15N, U-13C]-Leu6
1 mMRna14p-32[U-15N, U-13C]-Leu6
20 mMsodium phosphate-336
50 mMsodium chloride-346
2 mMDTT-356
10 %D2O-366
1 mMRna15p-37[U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H]7
1 mMRna14p-38[U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H]7
20 mMsodium phosphate-397
50 mMsodium chloride-407
2 mMDTT-417
10 %D2O-427
0.5 mMRna15p-43[U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H; 1H I,L,V-methyl]8
0.5 mMRna14p-44[U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H, 1H I,L,V-methyl]8
20 mMsodium phosphate-458
50 mMsodium chloride-468
2 mMDTT-478
10 %D2O-488
1 mMRna15p-49[U-10% 13C; U-99% 15N]9
1 mMRna14p-50[U-10% 13C; U-99% 15N]9
20 mMsodium phosphate-519
50 mMsodium chloride-529
2 mMDTT-539
10 %D2O-549
0.2 mMRna15p-55[U-99% 15N]10
0.2 mMRna14p-56[U-99% 15N]10
20 mMsodium phosphate-5710
50 mMsodium chloride-5810
2 mMDTT-5910
100 %D2O-6010
試料状態イオン強度: 0.07 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ARIA1.2/CNS1.1精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 4168 / NOE intraresidue total count: 1226 / NOE long range total count: 621 / NOE medium range total count: 454 / NOE sequential total count: 604 / Hydrogen bond constraints total count: 100 / Protein chi angle constraints total count: 42 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 114 / Protein psi angle constraints total count: 112
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0.5 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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