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万見
- PDB-2l7n: Solution Structure of the R5 Domain of Talin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l7n
タイトルSolution Structure of the R5 Domain of Talin
要素Talin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Integrin / Bundle / Focal Adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding ...GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / LIM domain binding / Smooth Muscle Contraction / Platelet degranulation / cortical microtubule organization / vinculin binding / integrin activation / cell-substrate junction assembly / cortical actin cytoskeleton organization / phosphatidylserine binding / ruffle / phosphatidylinositol binding / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / integrin binding / actin filament binding / cytoskeleton / cell adhesion / focal adhesion / cell surface / cytosol
類似検索 - 分子機能
Talin, central domain / A middle domain of Talin 1 / Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site ...Talin, central domain / A middle domain of Talin 1 / Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Goult, B.T. / Gingras, A.R. / Bate, N. / Barsukov, I.L. / Roberts, G.C.K. / Critchley, D.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: RIAM and vinculin binding to talin are mutually exclusive and regulate adhesion assembly and turnover.
著者: Goult, B.T. / Zacharchenko, T. / Bate, N. / Tsang, R. / Hey, F. / Gingras, A.R. / Elliott, P.R. / Roberts, G.C. / Ballestrem, C. / Critchley, D.R. / Barsukov, I.L.
履歴
登録2010年12月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22021年8月25日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / struct / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3511
ポリマ－17,3511
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Talin-1


分子量: 17350.570 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1046-1207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tln1, Tln / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26039

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1423D 1H-13C NOESY
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D HN(CA)CB
1823D (H)CCH-TOCSY
1923D HN(CO)CA
11023D CBCA(CO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] DomB, 10 % [U-100% 2H] D2O, 90 % H2O, 2 mM DTT, 50 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DomB, 10 % [U-100% 2H] D2O, 90 % H2O, 2 mM DTT, 50 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMDomB-1[U-100% 15N]1
10 %D2O-2[U-100% 2H]1
90 %H2O-31
2 mMDTT-41
50 mMsodium chloride-51
20 mMsodium phosphate-61
1 mMDomB-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 %D2O-8[U-100% 2H]2
90 %H2O-92
2 mMDTT-102
50 mMsodium chloride-112
20 mMsodium phosphate-122
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilgesgeometry optimization
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: FINAL STRUCTURES REFINED IN EXPLICIT WATER BATH AS IMPLEMENTED IN ARIA 1.2/CNS 1.1. 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES SELECTED FROM WATER REFINEMENT, CNS, INITIAL STRUCTURES GENERATED WITH CYANA
NMR constraintsNOE constraints total: 3405 / NOE intraresidue total count: 1474 / NOE long range total count: 487 / NOE medium range total count: 584 / NOE sequential total count: 860
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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