[日本語] English
万見
- PDB-2l60: A novel design concept: New Y-receptor agonists with increased me... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l60
タイトルA novel design concept: New Y-receptor agonists with increased membrane recruitment, Y2 affinity and selectivity
要素Peptide YY
キーワードHORMONE / GPCR ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


neuropeptide Y receptor binding / intestinal epithelial cell differentiation / neuropeptide hormone activity / feeding behavior / neuropeptide signaling pathway / Peptide ligand-binding receptors / G protein-coupled receptor binding / hormone activity / G alpha (i) signalling events / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #900 / Pancreatic hormone-like / Pancreatic hormone-like, conserved site / Pancreatic hormone peptide / Pancreatic hormone family signature. / Pancreatic hormone family profile. / Pancreatic hormones / neuropeptide F / peptide YY family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Pedersen, N.L. / Jurt, S. / Zerbe, O. / Jensen, K.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A novel design concept: New Y-receptor agonists with increased membrane recruitment, Y2 affinity and selectivity
著者: Pedersen, N.L. / Jurt, S. / Zerbe, O. / Jensen, K.J.
履歴
登録2010年11月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptide YY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1221
ポリマ－5,1221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptide YY / PYY / PYY-I / Peptide tyrosine tyrosine / Peptide YY(3-36) / PYY-II


分子量: 5121.941 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 41-64 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P10082
Has protein modificationY
配列の詳細THE DEPOSITED SEQUENCE IS A DESIGNED VARIANT OF THE PEPTIDE PYY. THE C-TERMINAL RESIDUES CORRESPOND ...THE DEPOSITED SEQUENCE IS A DESIGNED VARIANT OF THE PEPTIDE PYY. THE C-TERMINAL RESIDUES CORRESPOND TO THE SEQUENCE OF HUMAN PYY, THE N-TERMINAL SEGMENT WAS REPLACED WITH A DESIGNED SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of a (3-36)PYY mutant for improved membrane-binding affinity and improved Y2 receptor binding in presence of a membrane model (DPC)
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
1212D 1H-1H TOCSY

-
試料調製

詳細内容: 1 mM entity, 1 mM RNH, 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
1 mMentity_1-11
1 mMRNH-21
試料状態イオン強度: 0 / pH: 5.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 310 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3P.GUNTERT ET AL.構造決定
Amber6Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollm精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る