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万見
- PDB-2l43: Structural basis for histone code recognition by BRPF2-PHD1 finger -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l43
タイトルStructural basis for histone code recognition by BRPF2-PHD1 finger
要素Histone H3.3,LINKER,Bromodomain-containing protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / PHD finger / histone code
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / histone H3-K14 acetyltransferase complex / oocyte maturation / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis ...negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / muscle cell differentiation / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / histone H3-K14 acetyltransferase complex / oocyte maturation / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / nucleus organization / erythrocyte maturation / response to immobilization stress / spermatid development / subtelomeric heterochromatin formation / single fertilization / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / response to electrical stimulus / nucleosomal DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere organization / histone reader activity / RNA Polymerase I Promoter Opening / embryo implantation / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / positive regulation of erythrocyte differentiation / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / male gonad development / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / perikaryon / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / chromosome, telomeric region / nuclear speck / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif ...BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 1 / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Qin, S. / Zhang, J. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Recognition of unmodified histone H3 by the first PHD finger of Bromodomain-PHD finger protein 2 provides insights into the regulation of histone acetyltransferases MOZ and MORF
著者: Qin, S. / Zhang, J. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2010年10月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_software / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _pdbx_nmr_software.name ..._entity.pdbx_description / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3,LINKER,Bromodomain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9223
ポリマ－9,7911
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.3,LINKER,Bromodomain-containing protein 1 / BR140-like protein / Bromodomain and PHD finger-containing protein 2


分子量: 9790.953 Da / 分子数: 1 / 変異: C29S, C36S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: chimeric protein of histone H3.3, linker, BRPF2 PHD1 domain
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: H3-3A, H3.3A, H3F3, H3F3A, PP781, H3-3B, H3.3B, H3F3B, BRD1, BRL, BRPF2
プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P84243, UniProt: O95696
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of histone H3(1-12)-BRPF2 PHD1 chimeric protein
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D C(CO)NH
1513D HBHA(CO)NH
1613D H(CCO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1823D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein-1, 1.6mM ZINC ION-2, 20mM Bis-Tris-3, 150mM sodium chloride-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein-5, 1.6mM ZINC ION-6, 20mM Bis-Tris-7, 150mM sodium chloride-8, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMprotein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.6 mMZINC ION-21
20 mMBis-Tris-31
150 mMsodium chloride-41
0.8 mMprotein-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.6 mMZINC ION-62
20 mMBis-Tris-72
150 mMsodium chloride-82
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 6.7 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3Goddardデータ解析
Sparky3Goddardchemical shift assignment
Sparky3Goddardpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift calculation
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1201 / NOE intraresidue total count: 464 / NOE long range total count: 301 / NOE medium range total count: 139 / NOE sequential total count: 297 / Hydrogen bond constraints total count: 28 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 31 / Protein psi angle constraints total count: 31
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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