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- PDB-2kz3: Backbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for human Ra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kz3
タイトルBackbone 1H, 13C, and 15N Chemical Shift Assignments for human Rad51D from 1 to 83
要素Putative uncharacterized protein RAD51L3
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Rad51D / Homologous Recombination
機能・相同性
機能・相同性情報


Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / DNA strand invasion / telomere maintenance via recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / gamma-tubulin binding / reciprocal meiotic recombination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function ...Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / DNA strand invasion / telomere maintenance via recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / gamma-tubulin binding / reciprocal meiotic recombination / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / ATP-dependent DNA damage sensor activity / microtubule organizing center / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / telomere maintenance / replication fork / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / DNA repair / centrosome / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / RAD51D, N-terminal domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / ATPases associated with a variety of cellular activities ...: / : / : / RAD51D, N-terminal domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA repair protein RAD51 homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Choi, N. / Kim, Y.
引用ジャーナル: Int.J.Biochem.Cell Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and functional characterization of the N-terminal domain of human Rad51D
著者: Kim, Y.M. / Choi, B.S.
履歴
登録2010年6月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein RAD51L3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0711
ポリマ－9,0711
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein RAD51L3


分子量: 9070.666 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C9JSQ7, UniProt: O75771*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1233D 1H-15N NOESY
1333D 1H-15N TOCSY
1423D (H)CCH-TOCSY
1523D 1H-13C NOESY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1913D H(CCO)NH
11013D C(CO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] human Rad51D_N-1, 1 mM [U-13C; U-15N] human Rad51D_N-2, 1 mM DTT-3, 0.02 % sodium azide-4, 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] human Rad51D_N-5, 100% D2O100% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] human Rad51D_N-6, 25 mM TRIS-7, 100 mM sodium chloride-8, 1 mM DTT-9, 0.02 % sodium azide-10, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-99% 15N] human Rad51D_N-11, 25 mM TRIS-12, 100 mM sodium chloride-13, 1 mM DTT-14, 0.02 % sodium azide-15, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMhuman Rad51D_N-1[U-100% 15N]1
1 mMhuman Rad51D_N-2[U-13C; U-15N]1
1 mMDTT-31
0.02 %sodium azide-41
1 mMhuman Rad51D_N-5[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1 mMhuman Rad51D_N-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
25 mMTRIS-72
100 mMsodium chloride-82
1 mMDTT-92
0.02 %sodium azide-102
1 mMhuman Rad51D_N-11[U-99% 15N]3
25 mMTRIS-123
100 mMsodium chloride-133
1 mMDTT-143
0.02 %sodium azide-153
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 287 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software名称: CYANA / バージョン: 2.1 / 開発者: P.GUNTERT ET AL. / 分類: 精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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