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万見
- PDB-2kyv: Hybrid solution and solid-state NMR structure ensemble of phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kyv
タイトルHybrid solution and solid-state NMR structure ensemble of phospholamban pentamer
要素Phospholamban
キーワードMEMBRANE PROTEIN / phospholamban / solid state NMR / hybrid method
機能・相同性
機能・相同性情報


: / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / phospholamban complex / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex / negative regulation of calcium ion import ...: / circadian sleep/wake cycle, sleep / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process / phospholamban complex / negative regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of relaxation of muscle / negative regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / calcium ion-transporting ATPase complex / negative regulation of calcium ion import / acrosome assembly / ATPase inhibitor activity / regulation of cardiac muscle cell contraction / cardiac muscle tissue development / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / negative regulation of heart rate / muscle cell cellular homeostasis / locomotor rhythm / regulation of calcium ion transport / enzyme inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Notch signaling pathway / sarcoplasmic reticulum membrane / mitochondrial membrane / visual learning / intracellular calcium ion homeostasis / ATPase binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Phospholamban / Phospholamban / Phospholamban / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / 個体NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Verardi, R. / Shi, L. / Traaseth, N.J. / Veglia, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural topology of phospholamban pentamer in lipid bilayers by a hybrid solution and solid-state NMR method.
著者: Verardi, R. / Shi, L. / Traaseth, N.J. / Walsh, N. / Veglia, G.
履歴
登録2010年6月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholamban
B: Phospholamban
C: Phospholamban
D: Phospholamban
E: Phospholamban


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4975
ポリマ－30,4975
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
Phospholamban


分子量: 6099.499 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pln / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61015*PLUS

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1312D 1H-13C HSQC
242PISEMA
252SAMPI4

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
150 mM beta-mercaptoethanol-1, 5 % D2O-2, 0.02 % sodium azide-3, 300 mM DPC-4, 20 mM sodium phosphate-5, 120 mM sodium chloride-6, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
240 uM DOPC-7, 11 uM DOPE-8, 5 mM DTT-9, 100% H2O100% H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
50 mMbeta-mercaptoethanol-11
5 %D2O-21
0.02 %sodium azide-31
300 mMDPC-41
20 mMsodium phosphate-51
120 mMsodium chloride-61
40 uMDOPC-72
11 uMDOPE-82
5 mMDTT-92
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
11506ambient 310 K
2278 K

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データ収集

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VXRSVarianVXRS6001
Bruker ARXBrukerARX6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.23Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thoデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
X-PLOR NIH2.23Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2155 / NOE intraresidue total count: 639 / NOE long range total count: 85 / NOE medium range total count: 656 / NOE sequential total count: 775 / Protein chi angle constraints total count: 127 / Protein other angle constraints total count: 65 / Protein phi angle constraints total count: 140 / Protein psi angle constraints total count: 145
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.5 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.7 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / Torsion angle constraint violation method: xplor-nih
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.05 Å / Distance rms dev error: 0.003 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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