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万見
- PDB-2kwy: Structure of G61-101 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kwy
タイトルStructure of G61-101
要素V-type proton ATPase subunit G
キーワードPROTON TRANSPORT / G61-101
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification ...Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / Golgi membrane / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Rishikesan, S. / Gruber, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of G61-101
著者: Rishikesan, S. / Gruber, G.
履歴
登録2010年4月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type proton ATPase subunit G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,6041
ポリマ－4,6041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド V-type proton ATPase subunit G / V-ATPase subunit G / Vacuolar proton pump subunit G / V-ATPase 13 kDa subunit


分子量: 4604.321 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 61-101 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P48836

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: Structure of G61-101
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
1212D 1H-15N HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CB

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試料調製

詳細内容: 7 % D2O-1, 30 % [U-100% 2H] TFE-2, 25 mM sodium phosphate-3, 200 mM sodium chloride-4, Phosphate Buffer pH 6.8
溶媒系: Phosphate Buffer pH 6.8
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
7 %D2O-11
30 %TFE-2[U-100% 2H]1
25 mMsodium phosphate-31
200 mMsodium chloride-41
試料状態イオン強度: 200 / pH: 6.8 / 圧: AMBIENT / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky2.1Goddardchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift calculation
TopSpinBruker Biospin解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 613 / NOE intraresidue total count: 192 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 108 / NOE sequential total count: 201 / Protein phi angle constraints total count: 43 / Protein psi angle constraints total count: 34
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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