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- PDB-2kul: Solution structure of human vaccinia related kinase 1(VRK1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kul
タイトルSolution structure of human vaccinia related kinase 1(VRK1)
要素Serine/threonine-protein kinase VRK1
キーワードTRANSFERASE / VRK1 / Vaccinia Related Kinase / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi disassembly / histone H3T3 kinase activity / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / Golgi stack / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / histone H3S10 kinase activity / kinase activity / histone binding ...Golgi disassembly / histone H3T3 kinase activity / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / Golgi stack / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / histone H3S10 kinase activity / kinase activity / histone binding / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cell division / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / nucleolus / protein kinase binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase VRK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Shin, J. / Yoon, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of human vaccinia related kinase 1(VRK1)
著者: Shin, J. / Yoon, H.
履歴
登録2010年2月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase VRK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3581
ポリマ－42,3581
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase VRK1 / Vaccinia-related kinase 1


分子量: 42357.656 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-360 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VRK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q99986, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-15N HSQC
1312D 1H-15N HSQC
1413D HN(CA)CB
1513D HN(CA)CB
1613D HN(COCA)CB
1713D HN(COCA)CB
1813D HNCO
1913D HNCA
11013D HN(CO)CA
11113D HN(CA)CO
11213D 1H-15N NOESY
11313D 1H-15N NOESY
11423D 1H-13C NOESY
11523D 1H-13C NOESY
11623D (H)CCH-TOCSY
11723D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3-0.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] Vaccinia Related-Kinase 1; 0.3-0.5mM [U-100% 15N; U-50% 2H] Vaccinia Related-Kinase 1; 0.1-0.2mM [U-100% 15N] Vaccinia Related-Kinase 1; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.3-0.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H] Vaccinia Related-Kinase 1; 0.3-0.5mM [13C;15N]-Val,Ile,Leu; [U-100% 2H] Vaccinia Related-Kinase 1; 100% D2O100% D2O
試料
単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMVaccinia Related-Kinase 1-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]0.3-0.51
mMVaccinia Related-Kinase 1-2[U-100% 15N; U-50% 2H]0.3-0.51
mMVaccinia Related-Kinase 1-3[U-100% 15N]0.1-0.21
mMVaccinia Related-Kinase 1-4[U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H]0.3-0.52
mMVaccinia Related-Kinase 1-5[13C;15N]-Val,Ile,Leu; [U-100% 2H]0.3-0.52
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.8 / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeneration of initial structures
CNS1.1精密化
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS
ソフトェア番号: 1 / 詳細: refinement in explicit water using CNS 1.1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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