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万見
- PDB-2ktm: Solution NMR structure of H2H3 domain of ovine prion protein (res... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ktm
タイトルSolution NMR structure of H2H3 domain of ovine prion protein (residues 167-234)
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / H2H3 / Prion Protein / Peptide folding / Fibrilization core / Cell membrane / Membrane / Prion
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / tubulin binding / protein homooligomerization / microtubule binding / copper ion binding / Golgi apparatus / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Pastore, A. / Adrover, M. / Pauwels, K. / de Chiara, C. / Prigent, S. / Rezeai, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Prion fibrillization is mediated by a native structural element that comprises helices H2 and H3.
著者: Adrover, M. / Pauwels, K. / Prigent, S. / de Chiara, C. / Xu, Z. / Chapuis, C. / Pastore, A. / Rezaei, H.
履歴
登録2010年2月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年3月18日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2441
ポリマ－10,2441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein


分子量: 10244.289 Da / 分子数: 1 / 断片: H2H3 fragment / 変異: I208A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ovis aries (ヒツジ) / 株: Suffolk / 遺伝子: PRNP / Variant: ARQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q072G4, UniProt: P23907*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D 1H-15N NOESY
1513D C(CO)NH
1613D (H)CCH-TOCSY
171CBARO
1812D 1H-1H TOCSY
1912D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細内容: 0.5-0.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] H2H3-1, 10% D2O-2, 90% H2O-3, 5 mM sodium citrate-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMH2H3-1[U-100% 13C; U-100% 15N]0.5-0.71
10 %D2O-21
90 %H2O-31
5 mMsodium citrate-41
試料状態イオン強度: 0.006 / pH: 3.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIAv2.2Linge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
ARIAv2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIAv2.2Linge, O'Donoghue and Nilgesgeometry optimization
ARIAv2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 12 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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