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- PDB-2ksd: Backbone structure of the membrane domain of E. coli histidine ki... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ksd
タイトルBackbone structure of the membrane domain of E. coli histidine kinase receptor ArcB, Center for Structures of Membrane Proteins (CSMP) target 4310C
要素Aerobic respiration control sensor protein arcB
キーワードTRANSFERASE / methods development / Histidine kinase receptor / membrane domain / two-helical hairpin / cell-free synthesis / Cell inner membrane / Cell membrane / Kinase / Transcription / Transcription regulation / Transmembrane / Two-component regulatory system / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for Structures of Membrane Proteins / CSMP
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen levels / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein autophosphorylation / regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, hybrid-type, aerobic respiration control ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB, transmembrane domain superfamily / Histidine kinase receptor ArcB, transmembrane domain / Histidine kinase receptor ArcB trans-membrane domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily ...His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, hybrid-type, aerobic respiration control ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB, transmembrane domain superfamily / Histidine kinase receptor ArcB, transmembrane domain / Histidine kinase receptor ArcB trans-membrane domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Aerobic respiration control sensor protein ArcB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Maslennikov, I. / Klammt, C. / Hwang, E. / Kefala, G. / Kwiatkowski, W. / Jeon, Y. / Choe, S. / Center for Structures of Membrane Proteins (CSMP)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Membrane domain structures of three classes of histidine kinase receptors by cell-free expression and rapid NMR analysis.
著者: Maslennikov, I. / Klammt, C. / Hwang, E. / Kefala, G. / Okamura, M. / Esquivies, L. / Mors, K. / Glaubitz, C. / Kwiatkowski, W. / Jeon, Y.H. / Choe, S.
履歴
登録2010年1月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月5日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aerobic respiration control sensor protein arcB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3041
ポリマ－13,3041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Aerobic respiration control sensor protein arcB


分子量: 13303.974 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal residues 1-115 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: arcB, b3210, JW5536 / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: P0AEC3, histidine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1313D 1H-15N NOESY
1423D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM DSS, 20 mM sodium acetate, 200 mM 1-myristoyl-2-hydroxy-sn-glycero-3-[phospho-rac-(1-glycerol)], 10 mM sodium chloride, 0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5 mM DSS, 100 mM 1-myristoyl-2-hydroxy-sn-glycero-3-[phospho-rac-(1-glycerol)], 20 mM Mes-BisTris, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Protein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMDSS-11
20 mMsodium acetate-21
200 mM1-myristoyl-2-hydroxy-sn-glycero-3-[phospho-rac-(1-glycerol)]-31
10 mMsodium chloride-41
0.5 mMProtein-5[U-98% 13C; U-98% 15N]1
0.5 mMDSS-62
100 mM1-myristoyl-2-hydroxy-sn-glycero-3-[phospho-rac-(1-glycerol)]-72
20 mMMes-BisTris-82
0.3 mMProtein-9[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA1.0.6Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
MOLMOL2K.2Koradi, Billeter and Wuthrichstructure visualization and analysis
CYANA1.0.6Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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