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万見
- PDB-2kpz: Human NEDD4 3RD WW Domain Complex with The Human T-cell Leukemia ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kpz
タイトルHuman NEDD4 3RD WW Domain Complex with The Human T-cell Leukemia virus 1 GAG-Pro poliprotein Derived Peptide SDPQIPPPYVEP
要素
  • 12-mer from Gag-Pro polyprotein
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードLIGASE / WW DOMAIN / HTLV1 / NEDD4 / HUMAN MODULAR DOMAIN / COMPLEX / Host-virus interaction / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / Aspartyl protease / Capsid protein / Lipoprotein / Metal-binding / Myristate / Protease / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / apicolateral plasma membrane / protein targeting to lysosome / potassium channel inhibitor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / proline-rich region binding / sodium channel inhibitor activity / RNA polymerase binding / blood vessel morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / lysosomal transport / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / sodium ion transport / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / outflow tract morphogenesis / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / regulation of macroautophagy / ubiquitin ligase complex / postsynaptic cytosol / progesterone receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / T cell activation / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of PTEN stability and activity / response to calcium ion / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / viral nucleocapsid / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell cortex / adaptive immune response / transmembrane transporter binding / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / symbiont-mediated suppression of host gene expression / protein domain specific binding / viral translational frameshifting / innate immune response / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein-containing complex / proteolysis / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / : / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / gag protein p24 N-terminal domain / C2 domain superfamily / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pro polyprotein / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human T-cell lymphotrophic virus type 1 isolate Mel 15 (ウイルス)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Iglesias-Bexiga, M. / Macias, M. / Bonet, R. / Blanco, F.J. / Cobos, E.S. / Luque, I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human NEDD4 3RD WW Domain Complex with Human T-cell Leukemia virus GAP-Pro Poliprotein Derived Peptide
著者: Iglesias-Bexiga, M. / Luque, I. / Macias, M.
履歴
登録2009年10月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
B: 12-mer from Gag-Pro polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9162
ポリマ－6,9162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area823.8 Å2
ΔGint-3.2 kcal/mol
Surface area3417.7 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 120structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4 / Cell ...Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4 / Cell proliferation-inducing gene 53 protein


分子量: 5577.272 Da / 分子数: 1 / 断片: 3rd WW Domain, UNP residues 834-878 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P46934, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド 12-mer from Gag-Pro polyprotein / Pr76Gag-Pro / Matrix protein p19 / MA /


分子量: 1338.460 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 113-124 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis
由来: (合成) Human T-cell lymphotrophic virus type 1 isolate Mel 15 (ウイルス)
参照: UniProt: P0C210

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1423D CBCA(CO)NH
1523D HN(CA)CB
1623D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1823D 1H-13C NOESY
1913D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] PROTEIN-1; 3 mM PEPTIDE-2; 20 mM sodium phosphate-3; 0.02 v/v sodium azide-4; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PROTEIN-5; 3 mM PEPTIDE-6; 20 mM sodium phosphate-7; 0.02 v/v sodium azide-8; 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPROTEIN-1[U-100% 15N]1
3 mMPEPTIDE-21
20 mMsodium phosphate-31
0.02 v/vsodium azide-41
1 mMPROTEIN-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
3 mMPEPTIDE-62
20 mMsodium phosphate-72
0.02 v/vsodium azide-82
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.データ解析
TopSpinBruker Biospin解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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