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万見
- PDB-2kpw: NMR solution structure of Lamin-B1 protein from Homo sapiens: Nor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kpw
タイトルNMR solution structure of Lamin-B1 protein from Homo sapiens: Northeast Structural Genomics Consortium MEGA target, HR5546A (439-549)
要素Lamin-B1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PSI-2 / NESG / HR5546A / Lamin-B1 / GFT / Acetylation / Chromosomal rearrangement / Coiled coil / Intermediate filament / Leukodystrophy / Lipoprotein / Membrane / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Prenylation / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of nuclear lamina / Breakdown of the nuclear lamina / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Nuclear Envelope Breakdown / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / nuclear lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation ...structural constituent of nuclear lamina / Breakdown of the nuclear lamina / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Nuclear Envelope Breakdown / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / nuclear lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / nuclear migration / nuclear inner membrane / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / phospholipase binding / heterochromatin formation / Meiotic synapsis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / sequence-specific double-stranded DNA binding / nuclear envelope / nuclear membrane / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
Lamin Tail domain / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. ...Lamin Tail domain / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Swapna, G.V.T. / Ciccosanti, C.L. / Belote, R. / Hamilton, K. / Acton, T. / Huang, Y. / Xiao, R. / Everett, J. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR solution structure of Lamin-B1 protein from Homo sapiens: Northeast Structural Genomics Consortium target, HR5546A (439-549)
著者: Swapna, G.V.T. / Ciccosanti, C. / Belote, R.L. / Hamilton, K. / Acton, T. / Huang, Y. / Xiao, R. / Everett, J. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年10月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_representative ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_representative / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_representative.selection_criteria ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_representative.selection_criteria / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32021年8月18日Group: Database references / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_sample_details / struct
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.pdbx_model_details
改定 1.42023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lamin-B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6721
ポリマ－13,6721
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Lamin-B1


分子量: 13672.312 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 439-549 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMN2, LMNB, LMNB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+Magic / 参照: UniProt: P20700

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
2212D 1H-13C HSQC
3313D HN(CA)CB
4413D CBCA(CO)NH
5513D HBHA(CO)NH
6613D HNCO
7713D HNHA
8813D (H)CCH-TOCSY
9913D 1H-15N NOESY
101013D 1H-13C NOESY
111112D HNOE
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE SPECTROSCOPY. DATA FOR THE BACKBONE ASSIGNMENTS WAS ACQUIRED USING GFT NMR EXPERIMENTS. AUTOMATED RESONANCE ASSIGNMENTS WERE MADE USING ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE SPECTROSCOPY. DATA FOR THE BACKBONE ASSIGNMENTS WAS ACQUIRED USING GFT NMR EXPERIMENTS. AUTOMATED RESONANCE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN AND PATTERN-PICKER ALGORITHMS DEVELOPED FOR AUTOMATED ASSIGNMENTS OF GFT DATA. SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATED NOESY ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOSTRUCTURE AND STRUCTURE SOLUTION WAS DETERMINED USING CYANA-2.1. 100 STRUCTURES WERE CALCULATED AND 20 BEST CONFORMERS WERE THEN REFINED IN A SHELL OF WATER USING CNS. INITIAL DIHEDRAL ANGLE CONSTRIANTS WERE OBTAINED FROM TALOS. COMPLETENESS OF THE ASSIGNMENTS INCLUDING THE N-TERMINAL 6XHIS TAG WERE BACKBONE:99% SIDECHAIN: 96%. THE ASSIGNMENTS WERE VALIDATED USING AVS SOFTWARE.

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1.129 MM [U-100% 13C; U-100% 15N] LAMIN-B1 PROTEIN, 90% H2O/10% D2O
Label: 1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1.129 mM / 構成要素: Lamin-B1 protein / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 20mM NH4OAc, 5mM CACL2, 200mM NACL / pH: 4.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS2.0.6BRUNGER, ADAMS, CLORE, GROS, NILGES AND READ精密化
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
AVSMoseley and Montelionechemical shift assignment
NMRPipe2008Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky2.3Goddardpeak picking
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
VnmrJ2.1Variancollection
Sparky2.3Goddardデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS DETERMINED USING PSVS SOFTWARE: ORDERED RESIDUES ARE DEFINED AS:15A-32A,34A-37A,42A-47A,53A-72A,75A-79A,85A-91A,101A-106A, 110A-116A.(A) RMSD(ORDERED RESIDUES): ...詳細: FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS DETERMINED USING PSVS SOFTWARE: ORDERED RESIDUES ARE DEFINED AS:15A-32A,34A-37A,42A-47A,53A-72A,75A-79A,85A-91A,101A-106A, 110A-116A.(A) RMSD(ORDERED RESIDUES):BACKBONE ATOMS: 0.7A; ALL ATOMS: 1.0A.(B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ALL ORDERED RESIDUES: MOST FAVOURED REGIONS: 83.1% ADDITIONALLY ALLOWED REGIONS:16.9% (C) PROCHECK SCORES FOR ALL ORDERED RESIDUES (RAW/Z): PHI-PSI -0.76/-2.68, ALL: -0.42/-2.48 (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z): 20.38/-1.97. (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA: RECALL:0.962 PRECISION: 0.919 F-MEASURE: 0.94 DP-SCORE 0.794.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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