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万見
- PDB-2kpp: Solution NMR structure of Lin0431 protein from Listeria innocua. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kpp
タイトルSolution NMR structure of Lin0431 protein from Listeria innocua. Northeast Structural Genomics Consortium Target LkR112
要素Lin0431 protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / solution NMR structure / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性N-utilization substance G protein NusG, insert domain / NusG, domain 2 / NusG, domain 2 superfamily / NusG domain II / mini-chromosome maintenance (MCM) complex, domain 2 / Sandwich / Mainly Beta / Lin0431 protein
機能・相同性情報
生物種Listeria innocua (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Tang, Y. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Lee, D.Y. / Everett, J.K. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2010
タイトル: Solution NMR structure of Lin0431 protein from Listeria innocua reveals high structural similarity with domain II of bacterial transcription antitermination protein NusG.
著者: Tang, Y. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Lee, D.Y. / Everett, J.K. / Swapna, G.V. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年10月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lin0431 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8091
ポリマ－12,8091
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Lin0431 protein


分子量: 12808.544 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 36-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Listeria innocua (バクテリア) / 遺伝子: lin0431 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92EM7

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1322D High Resolution 1H-13C HSQC
1412D aromatic 1H-13C HSQC
1513D HNCO
1613D HN(CA)CB
1713D HBHA(CO)NH
1813D HN(COCA)CB
1913D (H)CCH-COSY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D CCH-TOCSY
11213D 1H-13C aliphatic NOESY
11313D 1H-13C aromatic NOESY
11413D simutaeous NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.851 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] LkR112, 20 mM MES, 200 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 % NaN3, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.887 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] LkR112, 20 mM MES, 200 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 % NaN3, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.851 mMLkR112-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
200 mMNaCl-31
5 mMCaCl2-41
10 mMDTT-51
0.02 %NaN3-61
50 uMDSS-71
0.887 mMLkR112-8[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-92
200 mMNaCl-102
5 mMCaCl2-112
10 mMDTT-122
0.02 %NaN3-132
50 uMDSS-142
試料状態イオン強度: 200 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
AutoAssignZimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
Sparky3.11Goddardデータ解析
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVSBhattacharya and Montelionestructure validation
PdbStat5.1Tejero and Montelionepdb analysis
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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