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- PDB-2koj: Solution structure of mouse Par-3 PDZ2 (residues 450-558) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2koj
タイトルSolution structure of mouse Par-3 PDZ2 (residues 450-558)
要素Partitioning defective 3 homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN / Par-3 / PDZ domain / structural genomics / Alternative splicing / Cell cycle / Cell division / Cell junction / Coiled coil / Cytoplasm / Cytoskeleton / Membrane / Phosphoprotein / Tight junction / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / internode region of axon / regulation of cellular localization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / apical constriction / establishment of centrosome localization / lateral loop / positive regulation of myelination / establishment of epithelial cell polarity ...Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / internode region of axon / regulation of cellular localization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / apical constriction / establishment of centrosome localization / lateral loop / positive regulation of myelination / establishment of epithelial cell polarity / Schmidt-Lanterman incisure / bicellular tight junction assembly / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / protein targeting to membrane / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / centrosome localization / establishment or maintenance of cell polarity / establishment of cell polarity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of receptor internalization / bicellular tight junction / endomembrane system / axonal growth cone / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / adherens junction / cell-cell adhesion / microtubule cytoskeleton organization / spindle / cell-cell junction / protein localization / cell junction / cell cortex / protein phosphatase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / cell division / neuronal cell body / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...: / Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Volkman, B.F. / Tyler, R.C. / Peterson, F.C. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: Structural Bioinformatics, 2nd edition / 年: 2009
タイトル: Macromolecular Structure Determination by NMR Sepectroscopy
著者: Markley, J.L. / Bahrami, A. / Eghbalnia, H.R. / Peterson, F.C. / Ulrich, E.L. / Westler, W.M. / Volkman, B.F.
履歴
登録2009年9月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Partitioning defective 3 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0451
ポリマ－12,0451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Partitioning defective 3 homolog / PARD-3 / PAR-3 / Atypical PKC isotype-specific-interacting protein / ASIP / Ephrin-interacting protein / PHIP


分子量: 12044.837 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ 2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Par-3, Par3, Pard3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG130099[pREP4] / 参照: UniProt: Q99NH2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY (AROMATIC)

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] mPar3 PDZ2, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMmPar3 PDZ2-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
0.02 %sodium azide-41
試料状態イオン強度: 54 / pH: 7 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance II / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE II / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Brukercollection
NMRPipe2007Delagio,F. et al.解析
XEASY1.3Eccles, C., Guntert, P., Billeter, M., Wuthrich, K.データ解析
SPSCAN1.1.0R.W. Glaserデータ解析
GARANT2.1C. Bartelsデータ解析
CYANA2.1Guntert, P.structural calculation
Xplor-NIH2.9.3SCHWIETERS,C.D.,KUSZEWSKI,J.J.,TJANDRA,N.,CLORE,G.M.精密化
精密化手法: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVENT
ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1307 NOE CONSTRAINTS (219 INTRA, 388 SEQUENTIAL, 209 MEDIUM, AND 491 LONG RANGE) AND 117 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS.
NMR constraintsNOE constraints total: 1307 / NOE intraresidue total count: 219 / NOE long range total count: 491 / NOE medium range total count: 209 / NOE sequential total count: 388
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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