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万見
- PDB-2kog: lipid-bound synaptobrevin solution NMR structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kog
タイトルlipid-bound synaptobrevin solution NMR structure
要素Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / synaptobrevin / VAMP2 / DPC micelle / SNARE / Coiled coil / Membrane fusion / Transmembrane / Synaptic vesicle
機能・相同性
機能・相同性情報


exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle ...exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / zymogen granule membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / vesicle-mediated transport in synapse / eosinophil degranulation / regulation of exocytosis / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / regulation of vesicle-mediated transport / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of intracellular protein transport / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / neuron projection terminus / syntaxin binding / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / SNARE complex assembly / myosin binding / synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle endocytosis / postsynaptic cytosol / response to glucose / vesicle-mediated transport / cytoplasmic vesicle membrane / SNARE binding / secretory granule / establishment of localization in cell / trans-Golgi network / terminal bouton / phospholipid binding / long-term synaptic potentiation / cellular response to insulin stimulus / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / molecular adaptor activity / vesicle / transmembrane transporter binding / membrane fusion / calmodulin binding / postsynaptic density / synapse / lipid binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Ellena, J.F. / Liang, B. / Wiktor, M. / Stein, A. / Cafiso, D.S. / Jahn, R. / Tamm, L.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Dynamic structure of lipid-bound synaptobrevin suggests a nucleation-propagation mechanism for trans-SNARE complex formation.
著者: Ellena, J.F. / Liang, B. / Wiktor, M. / Stein, A. / Cafiso, D.S. / Jahn, R. / Tamm, L.K.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9861
ポリマ－12,9861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 12986.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vamp2, Syb2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63045

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: full-length rat synaptobrevin structure in DPC micelles
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CA)CB
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D CBCA(CO)NH
1713D HNHA
1813D 1H-15N NOESY
1913D H(CCO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] synaptobrevin-1, 200 mM DPC-2, 20 mM MES-3, 150 mM NaCl-4, 5 mM DTT-5, 1 mM EDTA-6, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMsynaptobrevin-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
200 mMDPC-21
20 mMMES-31
150 mMNaCl-41
5 mMDTT-51
1 mMEDTA-61
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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