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万見
- PDB-2kj6: NMR Solution Structure of a Tubulin folding cofactor B obtained f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kj6
タイトルNMR Solution Structure of a Tubulin folding cofactor B obtained from Arabidopsis thaliana: Northeast Structural Genomics Consortium target AR3436A
要素Tubulin folding cofactor B
キーワードCHAPERONE / Methods development / NESG / AR3436A / Arabidopsis thaliana / Tubulin folding cofactor B / PSI-2 / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


post-chaperonin tubulin folding pathway / phragmoplast / tubulin complex assembly / embryo development ending in seed dormancy / alpha-tubulin binding / cell division / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-folding cofactor B, N-terminal ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain ...Tubulin-folding cofactor B, N-terminal ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin-folding cofactor B
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Mani, R. / Swapna, G.V.T. / Shastry, R. / Foote, E. / Ciccosanti, C. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Huang, Y.J. ...Mani, R. / Swapna, G.V.T. / Shastry, R. / Foote, E. / Ciccosanti, C. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Huang, Y.J. / Acton, T. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR Solution Structure of Tbulin folding Cofactor B obtained from Arabidopsis thaliana: Northeast
著者: Mani, R. / Swapna, G.V.T. / Shastry, R. / Foote, E. / Ciccosanti, C. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Everett, J. / Huang, Y.J. / Acton, T. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年5月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin folding cofactor B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8521
ポリマ－10,8521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 140structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tubulin folding cofactor B


分子量: 10852.132 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 10-96 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g10220 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q67Z52

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: This is a methods development target from the Northeast Structural Genomics Consortium. RMSD of the structure was calculated on only the core residues (13-26,29-37,57-63,67-73,77,88-95) as ...詳細: This is a methods development target from the Northeast Structural Genomics Consortium. RMSD of the structure was calculated on only the core residues (13-26,29-37,57-63,67-73,77,88-95) as obtained from FindCore software (Ref: Snyder et al., Proteins: Structure, Function and Bioinformatics, Vol 59, 2005, 673-686).
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1133D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13Caliphatic NOESY
1313D 1H-13C aromatic NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1512D 1H-13C HSQC
1632D 1H-15N HSQC
1732D 1H-13C HSQC
1833D HBHA(CO)NH
1933D CBCA(CO)NH
1103(4,3)D GFT-HNNCABCA
1113(4,3)D GFT-CABCA(CO)NHN
11233D HNCO
11333D HNCA
11423D HN(CA)CB
11543D HNHA
11633D H(CCO)NH
11733D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.78 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] AR3436A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.95 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] AR3436A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] AR3436A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.56 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] AR3436A, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.78 mMAR3436A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.95 mMAR3436A-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.4 mMAR3436A-3[U-100% 13C; U-100% 15N]3
0.56 mMAR3436A-4[U-10% 13C; U-100% 15N]4
試料状態イオン強度: 5mM CaCl2, 10mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS2.0.6Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoAssign2.4.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was obtained using triple resonance NMR spectroscopy. GFT-NMR experiments were used for backbone assignments. Automated NOESY assignments were made using AUTOSTRUCTURE and CYANA- ...詳細: The structure was obtained using triple resonance NMR spectroscopy. GFT-NMR experiments were used for backbone assignments. Automated NOESY assignments were made using AUTOSTRUCTURE and CYANA-2.1. Dihedral angle constraints were obtained from TALOS. The assignments were validated using AVS software. Final structure factors determined using PSVS: ordered residues: 29-33, 15-21, 89-94, 57-62, 39-50, 79-82. Ramachandran statistics for ordered residues: Most favored region: 84.4%, additionally favored region: 15.6%, generously aloowed: 0.1%. Procheck scores for ordered residues (RAW/Z): Phi/psi -0.51/-1.69, all -0.33/-1.95, MolProbity clash scores (RAW/Z) - 15.41/-1.12. RPF scores for the goodness fit to NOESY data: Recall-0.993, Precision-0.878, F-measure-0.932, final dp score-0.756.
NMR constraintsNOE constraints total: 584 / NOE intraresidue total count: 116 / NOE long range total count: 149 / NOE medium range total count: 93 / NOE sequential total count: 226 / Protein phi angle constraints total count: 100 / Protein psi angle constraints total count: 100
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 140 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.01 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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