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万見
- PDB-2kj3: High-resolution structure of the HET-s(218-289) prion in its amyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kj3
タイトルHigh-resolution structure of the HET-s(218-289) prion in its amyloid form obtained by solid-state NMR
要素Small s protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / HET-s(218-289) / BETA-SOLENOID / PRION / AMYLOID FIBRIL / PARALLEL BETA-SHEETS / HYDROPHOBIC CORE / SALT BRIDGES / ASPARAGINE LADDERS / BETA-HELIX
機能・相同性Het-s prion-forming domain / Prion-inhibition and propagation, HeLo domain / HeLo domain superfamily / Het-s 218-289 / Prion-inhibition and propagation / identical protein binding / cytoplasm / Heterokaryon incompatibility protein s
機能・相同性情報
生物種Podospora anserina (菌類)
手法個体NMR / simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Van Melckebeke, H. / Wasmer, C. / Lange, A. / AB, E. / Loquet, A. / Meier, B.H.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2010
タイトル: Atomic-Resolution Three-Dimensional Structure of HET-s(218-289) Amyloid Fibrils by Solid-State NMR Spectroscopy
著者: Van Melckebeke, H. / Wasmer, C. / Lange, A. / AB, E. / Loquet, A. / Bockmann, A. / Meier, B.H.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Amyloid fibrils of the HET-s(218-289) prion form a beta solenoid with a triangular hydrophobic core
著者: Wasmer, C. / Lange, A. / Van Melckebeke, H. / Siemer, A.B. / Riek, R. / Meier, B.H.
#2: ジャーナル: Chembiochem / 年: 2009
タイトル: A combined solid-state NMR and MD characterization of the stability and dynamics of the HET-s(218-289) prion in its amyloid conformation
著者: Lange, A. / Gattin, Z. / Van Melckebeke, H. / Wasmer, C. / Soragni, A. / van Gunsteren, W.F. / Meier, B.H.
履歴
登録2009年5月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small s protein
B: Small s protein
C: Small s protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0033
ポリマ－26,0033
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8133.4 Å2
ΔGint-19.3 kcal/mol
Surface area11360.9 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy
詳細THE RIGID PARTS (I222-A249, T260-W287) OF MOLECULES B AND C CAN BE OBTAINED BY TRANSLATION AND TWIST OF THE RIGID PART OF MOLECULE A.

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要素

#1: タンパク質 Small s protein / HET-s


分子量: 8667.651 Da / 分子数: 3
断片: C-TERMINAL PRION FORMING DOMAIN of HET-s, RESIDUES 218-289
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Podospora anserina (菌類) / 遺伝子: small s / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q03689

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
詳細: Three consecutive HET-s(218-289) prion proteins in their amyloid conformation.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
112PDSD
123PDSD
134PDSD
141PAR
151CHHC
166CHHC
171NHHC
185NHHC
195PAIN
NMR実験の詳細Text: THE STUDY HAS BEEN PERFORMED BY SOLID-STATE NMR.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1100% [U-100% 13C; U-100% 15N] HET-s(218-289)-1, 100% H2O100% H2O
2100% [U-100% 2-13C; U-100% 15N] HET-s(218-289)-2, 100% H2O100% H2O
340% [U-100% 2-13C; U-100% 15N] HET-s(218-289)-3, 60% unlabelled HET-s(218-289)-4, 100% H2O100% H2O
440% [U-100% 1,3-13C; U-100% 15N] HET-s(218-289)-5, 60% unlabelled HET-s(218-289)-6, 100% H2O100% H2O
550% [U-100% 15N] HET-s(218-289)-7, 50% [U-100% 13C] HET-s(218-289)-8, 100% H2O100% H2O
640% [U-100% 13C; U-100% 15N] HET-s(218-289)-9, 60% unlabelled HET-s(218-289)-10, 100% H2O100% H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
100 %HET-s(218-289)-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 %HET-s(218-289)-2[U-100% 2-13C; U-100% 15N]2
40 %HET-s(218-289)-3[U-100% 2-13C; U-100% 15N]3
60 %HET-s(218-289)-43
40 %HET-s(218-289)-5[U-100% 1,3-13C; U-100% 15N]4
60 %HET-s(218-289)-64
50 %HET-s(218-289)-7[U-100% 15N]5
50 %HET-s(218-289)-8[U-100% 13C]5
40 %HET-s(218-289)-9[U-100% 13C; U-100% 15N]6
60 %HET-s(218-289)-106
試料状態イオン強度: 0 / pH: 7.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 278 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BRUKER AVANCEBrukerAVANCE8501
BRUKER AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGUNTERT, MUMENTHALERstructure calculation
TopSpinBruker Biospin解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
PROCHECKNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
XwinNMRBruker Biospin解析
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1 / 詳細: CNS water refinement
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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