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- PDB-2kin: KINESIN (MONOMERIC) FROM RATTUS NORVEGICUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kin
タイトルKINESIN (MONOMERIC) FROM RATTUS NORVEGICUS
要素(KINESIN) x 2
キーワードMOTOR PROTEIN / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


response to rotenone / RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / distal axon / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / plus-end-directed kinesin ATPase / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / central region of growth cone / retrograde neuronal dense core vesicle transport ...response to rotenone / RHO GTPases activate KTN1 / Kinesins / distal axon / anterograde dendritic transport of messenger ribonucleoprotein complex / plus-end-directed kinesin ATPase / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / central region of growth cone / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / MHC class II antigen presentation / apolipoprotein receptor binding / intracellular mRNA localization / ciliary rootlet / thalamus development / apical dendrite / motor neuron axon guidance / plus-end-directed microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule motor activity / synaptic vesicle transport / cellular response to ethanol / kinesin binding / mRNA transport / neuron development / postsynaptic cytosol / axonal growth cone / microtubule-based process / vesicle-mediated transport / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / axon guidance / hippocampus development / P-body / cellular response to nerve growth factor stimulus / cerebral cortex development / GABA-ergic synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / scaffold protein binding / perikaryon / microtubule binding / microtubule / neuron projection / axon / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #980 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1590 / Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #980 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1590 / Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Kinesin motor domain superfamily / Helix non-globular / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Special / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin heavy chain isoform 5C / Kinesin heavy chain isoform 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sack, S. / Muller, J. / Kozielski, F. / Marx, A. / Thormahlen, M. / Biou, V. / Mandelkow, E.-M. / Brady, S.T. / Mandelkow, E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: X-ray structure of motor and neck domains from rat brain kinesin.
著者: Sack, S. / Muller, J. / Marx, A. / Thormahlen, M. / Mandelkow, E.M. / Brady, S.T. / Mandelkow, E.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Single-Headed and Double-Headed Motor Protein Kinesin
著者: Kozielski, F. / Schonbrunn, E. / Sack, S. / Muller, J. / Brady, S.T. / Mandelkow, E.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: The Crystal Structure of Dimeric Kinesin and Implications for Microtubule-Dependent Motility
著者: Kozielski, F. / Sack, S. / Marx, A. / Thormahlen, M. / Schonbrunn, E. / Biou, V. / Thompson, A. / Mandelkow, E.M. / Mandelkow, E.
履歴
登録1997年4月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KINESIN
B: KINESIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9586
ポリマ－38,2432
非ポリマー7154
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7610 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area16340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.556, 73.674, 74.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KINESIN


分子量: 27072.869 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN, MOTOR DOMAIN / 変異: G293D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P56536*PLUS
#2: タンパク質 KINESIN


分子量: 11169.800 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN, MOTOR DOMAIN / 変異: G293D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6QLM7*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP METHOD WAS USED. PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20MM PIPES, PH 7.5, 50MM KCL, 1MM EGTA, 1MM DTT, 0.9 M LI2SO4. THE RESERVOIR CONTAINED 1.8 M LITHIUM SULFATE IN THE SAME BUFFER., ...詳細: HANGING DROP METHOD WAS USED. PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 20MM PIPES, PH 7.5, 50MM KCL, 1MM EGTA, 1MM DTT, 0.9 M LI2SO4. THE RESERVOIR CONTAINED 1.8 M LITHIUM SULFATE IN THE SAME BUFFER., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
19-14 mg/mlprotein1drop
220 mMPIPES1drop
350 mM1dropKCl
41 mMEGTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
60.9 Mlithium sulfate1drop
71.8 Mlithium sulfate1reservoir
820 mMPIPES1reservoir
950 mM1reservoirKCl
101 mMEGTA1reservoir
111 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 32107 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.2 % / Rsym value: 0.19 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 301422 / Rmerge(I) obs: 0.048

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNREFINED KINESIN DIMER

解像度: 2→6 Å / 交差検証法: FREE R
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2663 10 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs-27128 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2668 0 27 205 2900
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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