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万見
- PDB-2ki4: FGF1-S100A13 complex structure: key component in non-classical pa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ki4
タイトルFGF1-S100A13 complex structure: key component in non-classical path way of FGF1
要素
  • (Protein S100-A13) x 2
  • Heparin-binding growth factor 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / acidic fibroblast growth factor / S100A13 / tetrameric complex / Acetylation / Alternative splicing / Angiogenesis / Developmental protein / Differentiation / Growth factor / Heparin-binding / Mitogen / Polymorphism / Calcium
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-1 alpha production / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / RAGE receptor binding / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 ...positive regulation of interleukin-1 alpha production / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / RAGE receptor binding / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / FGFR2b ligand binding and activation / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / S100 protein binding / positive regulation of hepatocyte proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / Signaling by FGFR2 IIIa TM / mast cell degranulation / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of sprouting angiogenesis / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / anatomical structure morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / Hsp70 protein binding / Signaling by FGFR1 in disease / regulation of cell migration / activation of protein kinase B activity / positive regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix / epithelial cell proliferation / positive regulation of cytokine production / Negative regulation of FGFR3 signaling / animal organ morphogenesis / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / lung development / growth factor activity / wound healing / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of angiogenesis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / calcium-dependent protein binding / integrin binding / protein transport / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / cellular response to heat / cell cortex / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / angiogenesis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / positive regulation of cell migration / copper ion binding / lipid binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) ...HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 1 / Protein S100-A13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Krishna, S.M. / Rani, S.G. / Yu, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The heterohexameric complex structure, a component in the non-classical pathway for fibroblast growth factor 1 (FGF1) secretion.
著者: Mohan, S.K. / Rani, S.G. / Yu, C.
履歴
登録2009年4月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heparin-binding growth factor 1
B: Protein S100-A13
C: Protein S100-A13
D: Heparin-binding growth factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2134
ポリマ－53,2134
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 5000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Heparin-binding growth factor 1 / HBGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / aFGF / Beta-endothelial cell growth factor / ECGF-beta


分子量: 15118.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF1, FGFA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)3 / 参照: UniProt: P05230
#2: タンパク質 Protein S100-A13 / S100 calcium-binding protein A13


分子量: 11488.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A13 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)3 / 参照: UniProt: Q99584
#3: タンパク質 Protein S100-A13 / S100 calcium-binding protein A13


分子量: 11489.187 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A13 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)3 / 参照: UniProt: Q99584
配列の詳細THE CHAIN B AND C ARE S100A13 MONOMERS; BUT IN CHAIN B AND C THE 94, 97 AND 98 RESIDUES ARE ...THE CHAIN B AND C ARE S100A13 MONOMERS; BUT IN CHAIN B AND C THE 94, 97 AND 98 RESIDUES ARE DIFFERENT ISOMERS (DLY OR LYS).

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: FGF1-S100A13 complex
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D CBCA(CO)NH
1613D HBHA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1-1, 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_2-2, entity_3-3, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.2 mMentity_2-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.2 mMentity_3-3[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAvance8001
Bruker AvanceBrukerAvance6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.2 & 2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
SPARKYGoddardchemical shift assignment
SPARKYGoddardpeak picking
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TOPSPINBruker Biospincollection
TOPSPINBruker Biospin解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: ARIA/CNS HADDOCK
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 5000 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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