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万見
- PDB-2khq: Solution NMR structure of a phage integrase SSP1947 fragment 59-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2khq
タイトルSolution NMR structure of a phage integrase SSP1947 fragment 59-159 from Staphylococcus saprophyticus, Northeast Structural Genomics Consortium Target SyR103B
要素Integrase
キーワードDNA BINDING PROTEIN / all-alpha / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA integration / DNA recombination / DNA binding
類似検索 - 分子機能
AP2-like integrase, N-terminal domain / Arm DNA-binding domain / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / Integrase, SAM-like, N-terminal / : / Tyrosine recombinase, N-terminal domain / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain ...AP2-like integrase, N-terminal domain / Arm DNA-binding domain / Phage integrase, N-terminal SAM-like domain / Integrase, SAM-like, N-terminal / : / Tyrosine recombinase, N-terminal domain / Phage integrase family / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain / Tyrosine recombinase domain profile. / Integrase/recombinase, N-terminal / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus saprophyticus subsp. saprophyticus ATCC 15305 (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Eletsky, A. / Mills, J.L. / Hua, J. / Belote, R.L. / Ciccosanti, C. / Jiang, M. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. ...Eletsky, A. / Mills, J.L. / Hua, J. / Belote, R.L. / Ciccosanti, C. / Jiang, M. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of a phage integrase SSP1947 fragment 59-159 from Staphylococcus saprophyticus
著者: Eletsky, A. / Mills, J.L. / Hua, J. / Belote, R. / Ciccosanti, C. / Jiang, M. / Nair, R. / Rost, B. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Swapna, G.V.T. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T.
履歴
登録2009年4月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5291
ポリマ－13,5291
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Integrase


分子量: 13529.219 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 59-159 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus saprophyticus subsp. saprophyticus ATCC 15305 (バクテリア)
株: ATCC 15305 / DSM 20229 / 遺伝子: SSP1947 / プラスミド: pET 21-23C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q49VW8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C CT-HSQC aliphatic
1412D 1H-13C CT-HSQC aromatic
1513D 1H-15N,13C NOESY
1613D 1H-13C NOESY
1713D HNCO
1813D CBCA(CO)NH
1913D HN(CA)CB
11013D HN(CA)CO
11113D HBHA(CO)NH
11213D (H)CCH-COSY aliphatic
11313D (H)CCH-TOCSY aliphatic
11413D (H)CCH-COSY aromatic
11512D 1H-15N LR-HSQC
11622D 1H-13C CT-HSQC methyl
11712D MEXICO
11812D CLEANEX

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.69 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] syr103b_protein, 20 mM MES, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 50 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] syr103b_protein, 20 mM MES, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 50 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.69 mMsyr103b_protein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
200 mMsodium chloride-31
5 mMcalcium chloride-41
50 uMDSS-51
0.02 %sodium azide-61
0.6 mMsyr103b_protein-7[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-82
200 mMsodium chloride-92
5 mMcalcium chloride-102
50 uMDSS-112
0.02 %sodium azide-122
試料状態イオン強度: 0.215 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJ2.1BVariancollection
PROSA6.0.2Guntert解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
CSI2Wishart and Sykesデータ解析
TALOS2007.068.09.07Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1.1Huang, Tejero, Powers and Montelionestructure validation
CNS1.2.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVS1.3Bhattacharya and Montelionestructure validation
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure determination was performed iteratively with CYANA v2.1 using NOE-based constraints, PHI and PSI dihedral angle constraints from TALOS, hydrogen bond constraints based on ...詳細: Structure determination was performed iteratively with CYANA v2.1 using NOE-based constraints, PHI and PSI dihedral angle constraints from TALOS, hydrogen bond constraints based on preliminary structures and CLEANEX/MEXICO data. The 20 conformers out of 100 with the lowest target function were further refined by simulated annealing in explicit water bath using the program CNS with OPLSX force field.
NMR constraintsNOE constraints total: 2177 / NOE intraresidue total count: 408 / NOE long range total count: 648 / NOE medium range total count: 622 / NOE sequential total count: 499 / Hydrogen bond constraints total count: 180 / Protein phi angle constraints total count: 59 / Protein psi angle constraints total count: 59
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.32 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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