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万見
- PDB-2kdi: Solution structure of a Ubiquitin/UIM fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kdi
タイトルSolution structure of a Ubiquitin/UIM fusion protein
要素Ubiquitin, Vacuolar protein sorting-associated protein 27 fusion protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ubiquitin / Ubiquitin Interacting Motif / UIM / protein domain interface / Endosome / Membrane / Metal-binding / Phosphoprotein / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


microlipophagy / positive regulation of protein maturation / ESCRT-0 complex / Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling ...microlipophagy / positive regulation of protein maturation / ESCRT-0 complex / Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / microautophagy / ATP export / protein retention in Golgi apparatus / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / multivesicular body sorting pathway / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / vacuolar membrane / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / protein secretion / Ub-specific processing proteases / ubiquitin binding / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / endosome membrane / ribosome / protein ubiquitination / endosome / structural constituent of ribosome / translation / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM ...: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Ubiquitin interaction motif / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin / Polyubiquitin / Vacuolar protein sorting-associated protein 27
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, molecular dynamics, energy minimization
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Sgourakis, N.G. / Patel, M.M. / Garcia, A.E. / Makhatadze, G.I. / McCallum, S.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Conformational Dynamics and Structural Plasticity Play Critical Roles in the Ubiquitin Recognition of a UIM Domain.
著者: Sgourakis, N.G. / Patel, M.M. / Garcia, A.E. / Makhatadze, G.I. / McCallum, S.A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Folding cooperativity and dynamics of a Ubiquitin/UIM fusion protein by NMR, DSC, CD, fluorescence experiments and MD simulations
著者: Patel, M.M. / Sgourakis, N.G. / Streicher, W.W. / McCallum, S.A. / Garcia, A.E. / Makhatadze, G.I.
履歴
登録2009年1月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin, Vacuolar protein sorting-associated protein 27 fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8671
ポリマ－12,8671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin, Vacuolar protein sorting-associated protein 27 fusion protein / Golgi retention defective protein 11


分子量: 12867.400 Da / 分子数: 1 / 断片: UIM 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SCRG_04109, SCRG_05320,VPS27, DID7, GRD11, SSV17, VPL23, VPT27, YNR006W, N2038
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B3LRG8, UniProt: P40343, UniProt: P0CG63*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HN(COCA)CB
1413D HN(CA)CB
1523D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY
1713D (H)CCH-COSY
1813D HNCO
1913D H(CCO)NH
11032D HN-IPAP
11123D 1H-15N TOCSY
11213D (H)CCH-TOCSY
11313D (H)C(CCO)NH-TOCSY
11432D 1H-15N HSQC
11522D HN-IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.24 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Ubiquitin/UIM fusion protein-1, 3 mM sodium azide-2, 20 mM sodium phosphate-3, 50 mM sodium chloride-4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.1 mM [U-100% 15N] Ubiquitin/UIM fusion protein-5, 3 mM sodium azide-6, 20 mM sodium phosphate-7, 50 mM sodium chloride-8, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5 mM [U-100% 15N] Ubiquitin/UIM fusion protein-9, 3 mM sodium azide-10, 20 mM sodium phosphate-11, 50 mM sodium chloride-12, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.24 mMUbiquitin/UIM fusion protein-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
3 mMsodium azide-21
20 mMsodium phosphate-31
50 mMsodium chloride-41
1.1 mMUbiquitin/UIM fusion protein-5[U-100% 15N]2
3 mMsodium azide-62
20 mMsodium phosphate-72
50 mMsodium chloride-82
0.5 mMUbiquitin/UIM fusion protein-9[U-100% 15N]3
3 mMsodium azide-103
20 mMsodium phosphate-113
50 mMsodium chloride-123
試料状態イオン強度: 0.103 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich解析
Sparky3.111Goddardpeak picking
Sparky3.111Goddardchemical shift assignment
Sparky3.111Goddardデータ解析
X-PLOR2.18Brungergeometry optimization
X-PLOR2.18Brunger構造決定
X-PLOR2.18Brunger精密化
X-PLOR2.18Brungerデータ解析
TALOS2003.027.13.05Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOS2003.027.13.05Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
PALESMarkus Zweckstetter and Ad Baxデータ解析
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, molecular dynamics, energy minimization
ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2252 / NOE intraresidue total count: 452 / NOE long range total count: 830 / NOE medium range total count: 394 / NOE sequential total count: 576 / Hydrogen bond constraints total count: 49 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 79 / Protein psi angle constraints total count: 79
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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