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- PDB-2kct: Solution nmr structure of the ob-fold domain of heme chaperone cc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kct
タイトルSolution nmr structure of the ob-fold domain of heme chaperone ccme from desulfovibrio vulgaris. northeast structural genomics target dvr115g.
要素Cytochrome c-type biogenesis protein CcmE
キーワードCHAPERONE / solution NMR structure / heme chaperone / cytochrome c biogenesis / OB-fold domain / NESG / PSI-2 / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome complex assembly / heme binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CcmE/CycJ protein / CcmE-like superfamily / CcmE domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome c-type biogenesis protein CcmE
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Aramini, J.M. / Rossi, P. / Lee, H. / Lemak, A. / Wang, H. / Foote, E.L. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Swapna, G.V.T. ...Aramini, J.M. / Rossi, P. / Lee, H. / Lemak, A. / Wang, H. / Foote, E.L. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution nmr structure of the ob-fold domain of heme chaperone ccme from desulfovibrio vulgaris. northeast structural genomics target dvr115g.
著者: Aramini, J.M. / Rossi, P. / Lee, H. / Lemak, A. / Wang, H. / Foote, E.L. / Jiang, M. / Xiao, R. / Nair, R. / Swapna, G.V.T. / Acton, T.B. / Rost, B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年12月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software ...pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c-type biogenesis protein CcmE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3761
ポリマ－10,3761
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome c-type biogenesis protein CcmE


分子量: 10375.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
遺伝子: ccmE, DVU_1051 / プラスミド: DvR115G-21.2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)MGK / 参照: UniProt: Q72D78

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D SIMULTANEOUS CN NOESY
1413D 1H-13C NOESY aromatic
1512D 1H-13C HSQC HIGH RES. (L/V METHYL STEREOASSIGNMENT)
1613D HNCO
1713D HN(CO)CA
1813D CBCA(CO)NH
1913D HN(CA)CB
11013D HBHA(CO)NH
11113D HN(CA)CO
11213D C(CO)NH TOCSY
11313D (H)CCH-COSY ALIPHATIC
11413D (H)CCH- TOCSY ALIPHATIC
11513D (H)CCH- TOCSY ALIPHATIC
11613D HNHA
11712D 1H-15N HETNOE
11811D 1H-15N T1 AND T2
11932D 1H-15N TROSY (for N-H RDC's)
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED ...Text: THE PROTEIN IS MONOMERIC BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY, STATIC LIGHT SCATTERING AND 15N T1/T2 RELAXATION. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN AND PINE, AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS WERE DETERMINED USING CYANA 3.0. BACKBONE (PHI/ PSI) DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS WERE OBTAINED FROM TALOS. ROTAMER STATES OF SPECIFIC ORDERED RESIDUES WERE CONSTRAINED IN THE FINAL STAGE OF THE STRUCTURE REFINEMENT BASED ON PROCHECK. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENTS (EXCLUDING C- TERMINAL HHHHHH): BACKBONE, 98.6%, SIDE CHAIN, 97.2%, AROMATICS, 100%, STEREOSPECIFIC METHYL, 100%, STEREOSPECIFIC SIDE CHAIN NH2: 100%. FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUES 43 TO 130, PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUES [S(PHI) + S(PSI) > 1.8] COMPRISE: 52-67,70-79,86-112,115-127: (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB, 0.5, HEAVY ATOM, 0.9. (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 93.9%, ADDITIONALLY ALLOWED, 6.1%, GENEROUSLY ALLOWED, 0.0%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z-): PHI-PSI, -0.62/-2.12, ALL, -0.43/-2.54. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z-): 10.87/-0.34 (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUES 43-130): RECALL, 0.984, PRECISION, 0.915, F-MEASURE, 0.948, DP-SCORE, 0.795. (F) NUMBER OF CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS: 4. (G) AGREEMENT WITH RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (20 MODELS): CORRELATION COEFFICIENT (R): 0.995 (0.001); Q RMS: 0.096 (0.011). THE C- TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN OMITTED FROM THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED [S(PHI) + S(PSI) < 1.8]: 43-51,68-69, 80-85,113-114,128-130.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DvR115G, 20 mM ammonium acetate, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.56 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] DvR115G, 20 mM ammonium acetate, 200 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
310 % [U-5% 13C; U-100% 15N] DvR115G, 4.2 % PEG/hexanol, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.3 mMDvR115G[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMammonium acetate1
200 mMsodium chloride1
5 mMcalcium chloride1
10 mMDTT1
0.02 %sodium azide1
50 uMDSS1
0.56 mMDvR115G[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMammonium acetate2
200 mMsodium chloride2
5 mMcalcium chloride2
10 mMDTT2
0.02 %sodium azide2
50 uMDSS2
10 %DvR115G[U-5% 13C; U-100% 15N]3
4.2 %PEG/hexanol3
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 4.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1BRUNGER, ADAMS, CLORE, GROS, NILGES精密化
TopSpin2.1構造決定
VnmrJ2.1B構造決定
NMRPipe2.3構造決定
Sparky3.112構造決定
PINE構造決定
AutoAssign2.4.0構造決定
CYANA3構造決定
AutoStructure2.2.1構造決定
PSVS1.3構造決定
PdbStat5.1構造決定
PALES構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1384 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 79 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS; 0 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (16.8 ...詳細: THE FINAL STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1384 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 79 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS; 0 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (16.8 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 6.0 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 43 TO 130 BY PSVS 1.3). IN ADDITION, 49 RESOLVED N-H RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS FOR ORDERED RESIDUES WERE INCLUDED IN ALL STRUCTURE CALCULATIONS. STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING CYANA 3.0. THE 20 STRUCTURES OUT OF 100 WITH THE LOWEST TARGET FUNCTION WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS) WITH PARAM19.
NMR constraintsNOE constraints total: 1384 / NOE intraresidue total count: 344 / NOE long range total count: 525 / NOE medium range total count: 125 / NOE sequential total count: 390 / Protein chi angle constraints total count: 2 / Protein other angle constraints total count: 2 / Protein phi angle constraints total count: 37 / Protein psi angle constraints total count: 38
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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