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万見
- PDB-2kco: Solution NMR structure of ribosomal protein sso0164 from Sulfolob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kco
タイトルSolution NMR structure of ribosomal protein sso0164 from Sulfolobus solfataricus. Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) target SsT4.
要素30S ribosomal protein S8e
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / ribosomal protein of unknown function / Ribonucleoprotein / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / cytosolic small ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #310 / Ribosomal protein S8e, archaeal / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S8e/ribosomal biogenesis NSA2 / Ribosomal protein S8e / Thrombin, subunit H / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
30S ribosomal protein S8e
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
手法溶液NMR / restrained molecular dynamics in water bath
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Lemak, A. / Gutmanas, A. / Yee, A. / Fares, C. / Garcia, M. / Montelione, G.T. / Arrowsmith, C.H. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR structure of ribosomal protein sso0164 from Sulfolobus solfataricus
著者: Lemak, A. / Gutmanas, A. / Yee, A. / Fares, C. / Garcia, M. / Montelione, G.T. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2008年12月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 30S ribosomal protein S8e


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6861
ポリマ－14,6861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 30S ribosomal protein S8e


分子量: 14685.966 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
株: DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: rps8e, SSO0164 / プラスミド: p11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q980W3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1213D HNCA
1313D CBCA(CO)NH
1413D HBHA(CO)NH
1513D H(CCO)NH
1613D C(CO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-13C NOESY
11113D 1H-13C arom NOESY
11212D 1H-15N HSQC(IPAP)
NMR実験の詳細Text: The NMR data suggest that residues 1-60 do not form a globular domain, although residues 38-48 does form an isolated helix. This N-terminal region is likely to be very flexible and the extended ...Text: The NMR data suggest that residues 1-60 do not form a globular domain, although residues 38-48 does form an isolated helix. This N-terminal region is likely to be very flexible and the extended structures presented here do not necessarily represent a defined conformation for this region (other than the helix). There do not appear to be any interactions between residues 1-60 and the C-terminal globular part of the protein.

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-13C; U-15N] sso0164-1, 10 mM TRIS-2, 500 mM sodium chloride-3, 10 uM ZnSO4-4, 10 mM DTT-5, 0.01 % NaN3-6, 10 mM benzamidine-7, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMsso0164-1[U-13C; U-15N]1
10 mMTRIS-21
500 mMsodium chloride-31
10 uMZnSO4-41
10 mMDTT-51
0.01 %NaN3-61
10 mMbenzamidine-71
試料状態イオン強度: 500 / pH: 7.7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
FMCLemak, Steren, Llinas, Arrowsmithresonanmce assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: restrained molecular dynamics in water bath / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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