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万見
- PDB-2kc3: NMR solution structure of complete receptor binding domain of hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kc3
タイトルNMR solution structure of complete receptor binding domain of human apolipoprotein E
要素Apolipoprotein E
キーワードLIPOPROTEIN / ApoE / LDLR / VLDLR / Receptor binding domain / Lipid transport / Alzheimer disease / Chylomicron / Disease mutation / Glycation / Glycoprotein / HDL / Heparin-binding / Hyperlipidemia / Polymorphism / Secreted / Transport / VLDL
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heparan sulfate proteoglycan binding / lipid transport involved in lipid storage / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / lipoprotein particle ...positive regulation of heparan sulfate proteoglycan binding / lipid transport involved in lipid storage / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / lipoprotein particle / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / discoidal high-density lipoprotein particle / intermediate-density lipoprotein particle / chylomicron remnant clearance / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron clearance / NMDA glutamate receptor clustering / acylglycerol homeostasis / response to caloric restriction / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / negative regulation of triglyceride metabolic process / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron assembly / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of amyloid fibril formation / regulation of behavioral fear response / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / lipoprotein catabolic process / lipid transporter activity / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid efflux / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / AMPA glutamate receptor clustering / cholesterol transfer activity / reverse cholesterol transport / high-density lipoprotein particle assembly / positive regulation of amyloid-beta clearance / very-low-density lipoprotein particle / positive regulation by host of viral process / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / positive regulation of CoA-transferase activity / protein import / high-density lipoprotein particle / negative regulation of blood coagulation / low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of amyloid fibril formation / heparan sulfate proteoglycan binding / synaptic transmission, cholinergic / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / cholesterol catabolic process / triglyceride homeostasis / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of protein metabolic process / HDL remodeling / triglyceride metabolic process / negative regulation of endothelial cell migration / Scavenging by Class A Receptors / cholesterol efflux / low-density lipoprotein particle receptor binding / artery morphogenesis / regulation of axon extension / regulation of cholesterol metabolic process / positive regulation of amyloid fibril formation / virion assembly / positive regulation of dendritic spine development / regulation of innate immune response / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / antioxidant activity / lipoprotein particle binding / positive regulation of endocytosis / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of platelet activation / positive regulation of cholesterol efflux / regulation of protein-containing complex assembly / intracellular transport / fatty acid homeostasis / long-term memory / long-chain fatty acid transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of proteasomal protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsApoE N-terminal domain (BMRB title). Contains structural features (buried hydrophilic residues and ...ApoE N-terminal domain (BMRB title). Contains structural features (buried hydrophilic residues and H-bonds) that are present in at least 10 of the 20 conformers, model 1
データ登録者Wang, J. / Sivashanmugam, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A complete receptor binding domain of human apolipoprotein E
著者: Sivashanmugam, A. / Wang, J.
履歴
登録2008年12月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3531
ポリマ－21,3531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy and least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein E / Apo-E


分子量: 21353.176 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 19-201 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOE / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02649

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D HN(CO)CA
1413D HN(COCA)CB
1513D HNCA
1623D 1H-15N NOESY
1723D C(CO)NH
1823D H(CCO)NH
1923D (H)CCH-TOCSY
11024D 15N-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H] Human apolipoprotein E N-terminal domain-1, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-30% 2H] Human apolipoprotein E N-terminal domain-2, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMHuman apolipoprotein E N-terminal domain-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-70% 2H]1
1 mMHuman apolipoprotein E N-terminal domain-2[U-100% 13C; U-100% 15N; U-30% 2H]2
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPPGarrettchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2980 / Hydrogen bond constraints total count: 218
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy and least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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