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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2kb5 | ||||||
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タイトル | Solution NMR Structure of Eosinophil Cationic Protein/RNase 3 | ||||||
要素 | Eosinophil cationic protein | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / ribonuclease (リボヌクレアーゼ) / Antibiotic (抗生物質) / Antimicrobial / Endonuclease (エンドヌクレアーゼ) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Polymorphism | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / 抗微生物ペプチド / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / 走化性 / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide ...induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / 抗微生物ペプチド / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / 走化性 / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / endonuclease activity / defense response to Gram-negative bacterium / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / 自然免疫系 / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Rico, M. / Bruix, M. / Laurents, D.V. / Santoro, J. / Jimenez, M. / Boix, E. / Moussaoui, M. / Nogues, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biopolymers / 年: 2009 タイトル: The (1)H, (13)C, (15)N resonance assignment, solution structure, and residue level stability of eosinophil cationic protein/RNase 3 determined by NMR spectroscopy 著者: Laurents, D.V. / Bruix, M. / Jimenez, M.A. / Santoro, J. / Boix, E. / Moussaoui, M. / Nogues, M.V. / Rico, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2kb5.cif.gz | 958.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2kb5.ent.gz | 838.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2kb5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kb/2kb5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kb/2kb5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15598.876 Da / 分子数: 1 / 変異: T97R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNASE3, ECP, RNS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 参照: UniProt: P12724, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 |
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: <0.1 / pH: 4.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | |||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | |||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |