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万見
- PDB-2kap: Solution structure of DLC1-SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kap
タイトルSolution structure of DLC1-SAM
要素Rho GTPase-activating protein 7
キーワードSIGNALING PROTEIN / Solution Structure / SAM domain / DLC-1 / Cytoplasm / GTPase activation / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


hindbrain morphogenesis / negative regulation of focal adhesion assembly / regulation of Rho protein signal transduction / focal adhesion assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / cortical actin cytoskeleton / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle ...hindbrain morphogenesis / negative regulation of focal adhesion assembly / regulation of Rho protein signal transduction / focal adhesion assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / cortical actin cytoskeleton / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of execution phase of apoptosis / CDC42 GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / heart morphogenesis / positive regulation of protein dephosphorylation / forebrain development / RAC1 GTPase cycle / SH2 domain binding / negative regulation of cell migration / GTPase activator activity / neural tube closure / caveola / regulation of actin cytoskeleton organization / ruffle membrane / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / lipid binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum / signal transduction / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2070 / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein ...Helix Hairpins - #2070 / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / START-like domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho GTPase-activating protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Yang, S. / Yang, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Characterization of DLC1-SAM equilibrium unfolding at the amino acid residue level
著者: Yang, S. / Noble, C.G. / Yang, D.
履歴
登録2008年11月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho GTPase-activating protein 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1021
ポリマ－7,1021
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Rho GTPase-activating protein 7 / Rho-type GTPase-activating protein 7 / Deleted in liver cancer 1 protein / Dlc-1 / StAR-related ...Rho-type GTPase-activating protein 7 / Deleted in liver cancer 1 protein / Dlc-1 / StAR-related lipid transfer protein 12 / START domain-containing protein 12 / StARD12 / HP protein


分子量: 7102.202 Da / 分子数: 1
断片: sterile alpha motif (SAM) domain, UNP residues 17-76
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96QB1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111D 1H SPECTRUM
1222D 1H-15N HSQC
1332D 1H-13C HSQC
1442D DQF-COSY
1542D 1H-1H NOESY
1642D 1H-1H TOCSY
1733D CBCA(CO)NH
1833D HN(CA)CB
1933D (H)CCH-TOCSY
11023D 1H-15N NOESY
11123D 1H-15N TOCSY
11253D 1H-13C NOESY
11333D H(CCO)NH
11433D CC(CO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 5% [U-100% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21mM [U-100% 15N] DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 5% [U-100% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 5% [U-100% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
41mM DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 100 % D2O, 100% D2O100% D2O
51mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 100% D2O, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMDLC1-SAM1
50 mMsodium phosphate1
3 mMDTT1
5 %D2O[U-100% 2H]1
1 mMDLC1-SAM[U-100% 15N]2
50 mMsodium phosphate2
3 mMDTT2
5 %D2O[U-100% 2H]2
1 mMDLC1-SAM[U-100% 13C; U-100% 15N]3
50 mMsodium phosphate3
3 mMDTT3
5 %D2O[U-100% 2H]3
1 mMDLC1-SAM4
50 mMsodium phosphate4
3 mMDTT4
100 %D2O4
1 mMDLC1-SAM[U-100% 13C; U-100% 15N]5
50 mMsodium phosphate5
3 mMDTT5
100 %D2O5
試料状態pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollmgeometry optimization
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichgraphic display
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure validation
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax精密化
XwinNMRBruker Biospincollection
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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