[日本語] English
- PDB-2k9u: Solution NMR structure of the Filamin-migfilin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k9u
タイトルSolution NMR structure of the Filamin-migfilin complex
要素
  • Filamin-binding LIM protein 1
  • Gamma filamin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cytoskeletal complex / Cell adhesion / Cell junction / Cell shape / Cytoskeleton / LIM domain / Metal-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin activation / filamin binding / Cell-extracellular matrix interactions / costamere / ankyrin binding / sarcomere organization / sarcoplasm / intercellular bridge / cytoskeletal protein binding / stress fiber ...regulation of integrin activation / filamin binding / Cell-extracellular matrix interactions / costamere / ankyrin binding / sarcomere organization / sarcoplasm / intercellular bridge / cytoskeletal protein binding / stress fiber / cell periphery / sarcolemma / cell-cell adhesion / Z disc / fibrillar center / actin filament binding / cell junction / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / focal adhesion / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Filamin-C / Gamma filamin variant / Filamin-binding LIM protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ithychanda, S.N. / Qin, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2009
タイトル: Migfilin, a molecular switch in regulation of integrin activation.
著者: Ithychanda, S.S. / Das, M. / Ma, Y.Q. / Ding, K. / Wang, X. / Gupta, S. / Wu, C. / Plow, E.F. / Qin, J.
履歴
登録2008年10月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年9月3日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gamma filamin
B: Filamin-binding LIM protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0962
ポリマ-15,0962
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Gamma filamin / Filamin-C / Filamin-2 / Protein FLNc / Actin-binding-like protein / ABP-L / ABP-280-like protein


分子量: 12434.720 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 919-1032 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX5x-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q59H94, UniProt: Q14315*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Filamin-binding LIM protein 1 / FBLP-1 / Mitogen-inducible 2-interacting protein / MIG2-interacting protein / Migfilin


分子量: 2661.150 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-24 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide of the sequence corresponding to residues 1-24 of human Filamin-binding LIM protein 1, UniProt entry Q8WUP2, FBLI1_HUMAN
参照: UniProt: Q8WUP2
配列の詳細THE N-TERMINAL RESIDUES GIPEF ARE THE EXPRESSION TAG FROM THE PLASMID VECTOR USED TO EXPRESS THE PROTEIN.

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 3D HN(CA)CB

-
試料調製

詳細内容: 0.1-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料単位: mM / 構成要素: entity_1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N] / Conc. range: 0.1-1
試料状態イオン強度: 0.025 / pH: 6.4 / : ambient / 温度: 302 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLORSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLORSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 1. The regions 1-15 and 109-119 of entity 1 (chain A), because they are not part of Ig (immunoglobulin-like) domain, have few contraints and are essentially unfolded. 2. In entity 2 (chain B ...詳細: 1. The regions 1-15 and 109-119 of entity 1 (chain A), because they are not part of Ig (immunoglobulin-like) domain, have few contraints and are essentially unfolded. 2. In entity 2 (chain B peptide), the regions 1-6 and 18-24 do not have many constraints and seem unfolded.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る