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- PDB-2k6v: Solution structures of apo Sco1 protein from Thermus Thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k6v
タイトルSolution structures of apo Sco1 protein from Thermus Thermophilus
要素Putative cytochrome c oxidase assembly protein
キーワードELECTRON TRANSPORT / Thioredoxin fold / Electron transfer protein / metal binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Copper chaperone SCO1/SenC / SCO1/SenC / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome c oxidase assembly protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Abriata, L.A. / Banci, L. / Bertini, I. / Ciofi-Baffoni, S. / Gkazonis, P. / Spyroulias, G.A. / Vila, A.J. / Wang, S.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Mechanism of Cu(A) assembly.
著者: Abriata, L.A. / Banci, L. / Bertini, I. / Ciofi-Baffoni, S. / Gkazonis, P. / Spyroulias, G.A. / Vila, A.J. / Wang, S.
履歴
登録2008年7月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative cytochrome c oxidase assembly protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1691
ポリマ－19,1691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)31 / 31structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Putative cytochrome c oxidase assembly protein


分子量: 19168.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1942 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SGY8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D HNCO
1523D HNCA
1623D HN(CA)CB
1723D (H)CCH-TOCSY
1823D HBHA(CO)NH
1913D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY
111115N R2
112115N R1
11311H-15N NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity[U-100% 15N]1
0.8 mMentity[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 50mM Pi / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE5002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller, R. et al.chemical shift assignment
CARAKeller, R. et al.peak picking
CARAKeller, R. et al.データ解析
CYANAGuntert, P. et al.構造決定
AmberCase, D. et al.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2162 / NOE intraresidue total count: 637 / NOE long range total count: 565 / NOE medium range total count: 352 / NOE sequential total count: 608 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 84 / Protein psi angle constraints total count: 93
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 31 / 登録したコンフォーマーの数: 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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