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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k5r
タイトルSolution NMR Structure of XF2673 from Xylella fastidiosa. Northeast Structural Genomics Consortium Target XfR39
要素uncharacterized protein XF2673
キーワードstructural genomics / unknown function / solution NMR structure / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性Trm112-like / Trm112p-like protein / Trm112 family protein
機能・相同性情報
生物種Xylella fastidiosa Temecula1 (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tang, Y. / Wang, H. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. ...Tang, Y. / Wang, H. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of XF2673 from Xylella fastidiosa. Northeast Structural Genomics Consortium Target XfR39
著者: Tang, Y. / Wang, H. / Jiang, M. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Liu, J. / Baran, M.C. / Swapna, G. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年6月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: uncharacterized protein XF2673


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0011
ポリマ－11,0011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 uncharacterized protein XF2673


分子量: 11000.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: residue 90-97 represent a non-native purification tag (LEHHHHHH)
由来: (組換発現) Xylella fastidiosa Temecula1 (バクテリア)
生物種: fastidiosa
解説: C-terminal tag LEHHHHHH. The protein is a monomer by gel filtration chromatography and static light scattering
遺伝子: PD_2037 / プラスミド: XfR39-21.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+magic / 参照: UniProt: Q87A02

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-13C HSQC armatic
1413D CBCA(CO)NH
1513D HBHA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D (H)CCH-COSY
1913D CCH-TOCSY
11013D HNCO
11113D 1H-15N NOESY
11213D simutaeous NOESY
11313D 1H-13C NOESY aromatic
11422D 1H-13C HSQC high resolution

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] XfR39, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 % NaN3, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.0 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] XfR39, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 % NaN3, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMXfR39[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES1
100 mMNaCl1
5 mMCaCl21
10 mMDTT1
0.02 %NaN31
50 uMDSS1
1.0 mMXfR39[U-5% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES2
100 mMNaCl2
5 mMCaCl22
10 mMDTT2
0.02 %NaN32
50 uMDSS2
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
AutoAssign2.2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
Sparky3.11Goddardpeak picking
Sparky3.11Goddardデータ解析
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVS1.3Bhattacharya and Montelioneデータ解析
PdbStat5Tejero and Montelionepdbanalysis
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1591 COMFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 100 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 42 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (18.8 CONSTRAINTS ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1591 COMFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 100 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, AND 42 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS (18.8 CONSTRAINTS PER RESIDUE, 4.4 LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE, COMPUTED FOR RESIDUES 1 TO 97 BY PSVS 1.3) STRUCTURE DETERMINATION WAS PERFORMED ITERATIVELY USING AUTOSTRUCTURE AND CYANA. THE 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES OUT OF 100 WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS/ENERGY MINIMIZATION IN EXPLICIT WATER (CNS). THE C-TERMINAL HIS TAG RESIDUES OF THE PROTEIN (HHHHHH) WERE INCLUDED IN ALL STRUCTURE CALCULATIONS AND HAVE BEEN INCLUDED IN THIS DEPOSITION. COORDINATES FOR THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT WELL DETERMINED: 1-17, 67-68, 88-97. THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. AUTOMATED BACKBONE ASSIGNMENTS WERE MADE USING AUTOASSIGN AND THE SIDE CHAIN ASSIGNMENTS WERE COMPLETED MANUALLY. AUTOMATIC NOESY ASSIGNMENTS AS WELL AS DISTANCE, DIHEDRAL ANGLE (TALOS) AND HYDROGEN BOND CONSTRAINTS WERE DETERMINED USING CYANA. COMPLETENESS OF NMR ASSIGNMENT: BACKBONE, 91.81%, SIDE CHAIN, 80.87%, AROMATICS, 60.00%, STEREOSPECIFIC METHYL, 82.35%, FINAL STRUCTURE QUALITY FACTORS (FOR RESIDUE 1-97 PSVS 1.3), WHERE ORDERED RESIDUE RANGES COMPRISE: 18-66, 69-87. (A) RMSD (ORDERED RESIDUES): BB 0.82, HEAVY ATOM: 1.46 (B) RAMACHANDRAN STATISTICS FOR ORDERED RESIDUES: MOST FAVORED, 92.8%, ADDITIONALLY ALLOWED: 7.2%, GENEROUSLY ALLOWED : 0.0%, DISALLOWED, 0.0%. (C) PROCHECK SCORES FOR ORDERED RESIDUES (RAW/Z): PHI-PSI, -0.30/-0.87, ALL , -0.26/-1.54. (D) MOLPROBITY CLASH SCORE (RAW/Z): 16.58/-1.32. (E) RPF SCORES FOR GOODNESS OF FIT TO NOESY DATA (RESIDUE 1-97): RECALL, 1, PRECISION, 0.979, F-MEASURE, 0.99, DP-SCORE, 0.823.
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 50 / Protein psi angle constraints total count: 50
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.6 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.25 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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