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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2k1m | ||||||
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タイトル | 3D NMR structure of domain cC0 of cardiac myosin binding protein C (MyBPC) | ||||||
![]() | Myosin-binding protein C, cardiac-type | ||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN / Ig-I domain / Myosin Binding Protein C / Cardiac Muscle / Hypertrophic cardiomyopathy / Actin-binding / Cell adhesion / Disease mutation / Immunoglobulin domain / Muscle protein / Phosphoprotein / Polymorphism / Thick filament | ||||||
機能・相同性 | ![]() C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / A band / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / A band / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / sarcomere organization / myosin binding / myosin heavy chain binding / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / sarcomere / actin binding / cell adhesion / identical protein binding / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
![]() | Ratti, J. / Gautel, M. / Pfuhl, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: 3D NMR structure of domain cC0 of cardiac myosin binding protein C (MyBPC) 著者: Ratti, J. / Gautel, M. / Pfuhl, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 635.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 544.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10045.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 |
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 185 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
NMR constraints | NOE constraints total: 2066 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 701 / NOE medium range total count: 87 / NOE sequential total count: 1278 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 90 / Protein psi angle constraints total count: 90 | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | Average torsion angle constraint violation: 2.82 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.24 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.23 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.32 Å | ||||||||||||||||||||
NMR ensemble rms | Distance rms dev: 0.4 Å / Distance rms dev error: 0.07 Å |