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- PDB-2jxb: Structure of CD3epsilon-Nck2 first SH3 domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jxb
タイトルStructure of CD3epsilon-Nck2 first SH3 domain complex
要素T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain, Cytoplasmic protein NCK2
キーワードSignaling protein complex / Nck / CD3epsilon / T-cell receptor / SH3 domain / Immunology / Cytoplasm / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of cortical dendrite branching / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine dephosphorylation / gamma-delta T cell receptor complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / immunological synapse formation ...Regulation of cortical dendrite branching / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine dephosphorylation / gamma-delta T cell receptor complex / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / immunological synapse formation / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / gamma-delta T cell activation / negative thymic T cell selection / dendritic spine development / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / alpha-beta T cell receptor complex / vesicle membrane / positive thymic T cell selection / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / Ephrin signaling / positive regulation of cell-matrix adhesion / lamellipodium assembly / T cell receptor complex / smoothened signaling pathway / RHOV GTPase cycle / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of interleukin-4 production / dendrite development / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / alpha-beta T cell activation / RHOU GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / ephrin receptor signaling pathway / T cell receptor binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / signaling adaptor activity / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / T cell costimulation / T cell activation / positive regulation of interleukin-2 production / phosphotyrosine residue binding / Downstream signal transduction / cerebellum development / calcium-mediated signaling / apoptotic signaling pathway / actin filament organization / epidermal growth factor receptor signaling pathway / receptor tyrosine kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of type II interferon production / cell-cell junction / signaling receptor complex adaptor activity / cell migration / Downstream TCR signaling / T cell receptor signaling pathway / cell body / scaffold protein binding / protein-containing complex assembly / regulation of apoptotic process / adaptive immune response / dendritic spine / postsynaptic density / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nck2, SH3 domain 1 / Nck2, SH3 domain 2 / Nck2, SH3 domain 3 / Nck2, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. ...Nck2, SH3 domain 1 / Nck2, SH3 domain 2 / Nck2, SH3 domain 3 / Nck2, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / Ig-like domain on T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain / CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic protein NCK2 / T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Takeuchi, K. / Yang, H. / Ng, E. / Park, S. / Sun, Z.J. / Reinherz, E.L. / Wagner, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional evidence that Nck interaction with CD3epsilon regulates T-cell receptor activity.
著者: Takeuchi, K. / Yang, H. / Ng, E. / Park, S.Y. / Sun, Z.Y. / Reinherz, E.L. / Wagner, G.
履歴
登録2007年11月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain, Cytoplasmic protein NCK2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2681
ポリマ－10,2681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain, Cytoplasmic protein NCK2 / T-cell surface antigen T3/Leu-4 epsilon chain / NCK adaptor protein 2 / SH2/SH3 adaptor protein NCK- ...T-cell surface antigen T3/Leu-4 epsilon chain / NCK adaptor protein 2 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-beta / Nck-2


分子量: 10267.655 Da / 分子数: 1
断片: Fusion protein of T-cell surface glycoprotein CD3 epsilon chain cytoplasmic domain residues 177-188 and Cytoplasmic protein NCK2 first SH3 domain
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD3E, NCK2 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43639, UniProt: P07766

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCA
1213D HN(CA)CB
1313D HN(CO)CA
1413D H(CCO)NH
1513D (H)CCH-TOCSY
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細内容: 2 mM [U-13C; U-15N] entity, 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 2 mM / 構成要素: entity / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
XwinNMRBruker Biospincollection
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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