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- PDB-2jv4: Structure Characterisation of PINA WW Domain and Comparison with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jv4
タイトルStructure Characterisation of PINA WW Domain and Comparison with other Group IV WW Domains, PIN1 and ESS1
要素Peptidyl-prolyl cis/trans isomerase
キーワードISOMERASE / PPIASE DOMAIN / WW DOMAIN GROUP IV / Rotamase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / membrane => GO:0016020
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsMinimisation of the 20 NMR conformers with NMR constraints.
データ登録者Ng, C.A. / Kato, Y. / Tanokura, M. / Brownlee, R.T.C.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / : 2008
タイトル: Structural characterisation of PinA WW domain and a comparison with other Group IV WW domains, Pin1 and Ess1
著者: Ng, C.A. / Kato, Y. / Tanokura, M. / Brownlee, R.T.C.
履歴
登録2007年9月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2007年10月23日ID: 2JM7
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis/trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2571
ポリマ-6,2571
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis/trans isomerase


分子量: 6256.968 Da / 分子数: 1 / 断片: WW Domain, Residues UNP 1-52 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Emericella nidulans (カビ) / 遺伝子: pinA / プラスミド: PLYSS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O42735, UniProt: Q5AZY5*PLUS, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Minimisation of the 20 NMR conformers with NMR constraints.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNHA
1213D 13C- SEPARATED NOESY
1313D 15N- SEPARATED NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1513D HN(CA)CB
1613D HN(COCA)CB
1713D (H)CCH-COSY
1813D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1.8mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PEPTIDYL-PROLYL CIS/TRANS ISOMERASE, 50mM sodium phosphate, 50mM sodium chloride, 0.02% sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.8 mMPEPTIDYL-PROLYL CIS/TRANS ISOMERASE[U-100% 13C; U-100% 15N]1
50 mMsodium phosphate1
50 mMsodium chloride1
0.02 %sodium azide1
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 5.0 / : AMBIENT / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: VARIAN INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3Goddardchemical shift assignment
Sparky3Goddardデータ解析
Sparky3Goddardpeak picking
VNMRVariancollection
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, Koll精密化
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, Kollenergy minimisation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: ENERGY MINIMISASTION SUBJECT TO NMR CONSTRAINTS
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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