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- PDB-2jtw: Solution structure of TM7 bound to DPC micelles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jtw
タイトルSolution structure of TM7 bound to DPC micelles
要素transmembrane helix 7 of yeast VATPase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / micelle-bound / transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / polyphosphate metabolic process / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole ...protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / polyphosphate metabolic process / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / vacuolar acidification / cellular hyperosmotic response / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / Neutrophil degranulation / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / ATPase binding / protein-containing complex assembly / membrane raft
類似検索 - 分子機能
ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zangger, K. / Respondek, M. / Madl, T.
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2009
タイトル: Positioning of micelle-bound peptides by paramagnetic relaxation enhancements.
著者: Zangger, K. / Respondek, M. / Gobl, C. / Hohlweg, W. / Rasmussen, K. / Grampp, G. / Madl, T.
履歴
登録2007年8月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: transmembrane helix 7 of yeast VATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,8321
ポリマ－2,8321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)16 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド transmembrane helix 7 of yeast VATPase


分子量: 2832.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P32563*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D 1H-1H NOESY
1312D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM peptide, 100 mM [U-99% 2H] DPC, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMentity1
100 mMDPC[U-99% 2H]1
試料状態イオン強度: 50 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 305 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, F. et al.解析
NMRViewJohnson, B.A. et al.データ解析
CNSBrunger, A.T. et al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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