手法: 溶液NMR / 詳細: LactococcinG beta peptide in DPC micelles
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D 1H-15N HSQC
1
2
1
2D 1H-1H TOCSY
1
3
1
2D 1H-1H NOESY
1
4
1
3D 1H-15N TOCSY
1
5
1
3D 1H-15N NOESY
-
試料調製
詳細
内容: 1 mM [U-15N] lactococcinG beta, 200 mM [U-2H] DPC, 10 % D2O, 0.1 % TFA, 0.2 mM DSS, 90% H2O/10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)
構成要素
Isotopic labeling
Solution-ID
1mM
lactococcinGbeta
[U-15N]
1
200mM
DPC
[U-2H]
1
10 %
D2O
1
0.1 %
TFA
1
0.2mM
DSS
1
試料状態
pH: 2.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K
-
NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
TopSpin
1.3
BrukerBiospin
collection
TopSpin
1.3
BrukerBiospin
解析
NMRPipe
Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, PfeiferandBax
解析
CARA
1.4.1
KellerandWuthrich
chemicalshiftassignment
TALOS
Cornilescu, DelaglioandBax
データ解析
CYANA
2.1
Guntert, MumenthalerandWuthrich
構造決定
MOLMOL
2k.2
Koradi, BilleterandWuthrich
visualization
MOLMOL
2k.2
Koradi, BilleterandWuthrich
rmsdvaluecalculation
CYANA
2.1
Guntert, MumenthalerandWuthrich
精密化
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraints
NOE constraints total: 544 / NOE intraresidue total count: 249 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 101 / NOE sequential total count: 194 / Hydrogen bond constraints total count: 36 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 18 / Protein psi angle constraints total count: 18
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 102 / 登録したコンフォーマーの数: 20