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- PDB-2jo7: Solution structure of the adhesion protein Bd37 from Babesia divergens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jo7
タイトルSolution structure of the adhesion protein Bd37 from Babesia divergens
要素Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein
キーワードSURFACE ACTIVE PROTEIN / Babesia divergens / Surface Antigen / GPI-anchored Protein / Recombinant Vaccine
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell surface binding / side of membrane / vesicle / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein / Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein / Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein / Bd37, core domain superfamily / Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion protein Bd37
類似検索 - 構成要素
生物種Babesia divergens (多型バベシア)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsSolution structure of the adhesion protein Bd37 from Babesia divergens
データ登録者Auguin, D. / Yang, Y. / Lohr, F. / Arold, S. / Schetters, T. / Precigout, E. / Gorenflot, A. / Delbecq, S. / Roumestand, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The Solution Structure of the Adhesion Protein Bd37 from Babesia divergens Reveals Structural Homology with Eukaryotic Proteins Involved in Membrane Trafficking
著者: Delbecq, S. / Auguin, D. / Yang, Y.S. / Lohr, F. / Arold, S. / Schetters, T. / Precigout, E. / Gorenflot, A. / Roumestand, C.
履歴
登録2007年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site
Remark 650 HELIX DEETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7351
ポリマ－24,7351
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Glycosylphosphatidylinositol-anchored merozoite surface protein


分子量: 24735.461 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 69-292 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Babesia divergens (多型バベシア)
生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8T117

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of the adhesion protein Bd37 from Babesia divergens
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1223D 1H-15N NOESY
1313D 1H-13C NOESY
1423D 1H-15N NOESY
152(in-phase/antiphase) [15N-1H] HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] delta-Bd37, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.8 mM [U-99% 15N] delta-Bd37, 95% H2O/5% D295% H2O/5% D2O
30.8 mM Methyl selective labeling IVL 13C Bd37, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mM∆-Bd37[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.5 mM∆-Bd37[U-99% 15N]2
0.5 mM∆-Bd37Methyl selective labeling IVL 13C3
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PREDITOR1Berjanskiigeometry optimization
CINDYPADILLAデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber8Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Koll精密化
Gifa4Delsuc解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Use of 1DNH residual dipolar couplings values in order to improve local geometry
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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