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- PDB-2jd8: Crystal Structure of the Zn-soaked Ferritin from the Hyperthermop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jd8
タイトルCrystal Structure of the Zn-soaked Ferritin from the Hyperthermophilic Archaeal Anaerobe Pyrococcus furiosus
要素FERRITIN HOMOLOG
キーワードMETAL TRANSPORT / FERRITIN / IRON / ARCHAEON / HYPERTHERMOPHILE / FERROXIDASE CENTER / THERMOSTABILITY / ENTRY CHANNELS / PORES METAL TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


ferroxidase activity / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin, prokaryotic-type / Ferritin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily ...Ferritin, prokaryotic-type / Ferritin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ferritin homolog
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tatur, J. / Hagen, W.R. / Matias, P.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the Ferritin from the Hyperthermophilic Archaeal Anaerobe Pyrococcus Furiosus
著者: Tatur, J. / Hagen, W.R. / Matias, P.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2005
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Characterization of a Ferritin from the Hyperthermophilic Archaeon and Anaerobe Pyrococcus Furiosus
著者: Matias, P.M. / Tatur, J. / Carrondo, M.A. / Hagen, W.R.
履歴
登録2007年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
0: FERRITIN HOMOLOG
1: FERRITIN HOMOLOG
2: FERRITIN HOMOLOG
3: FERRITIN HOMOLOG
4: FERRITIN HOMOLOG
5: FERRITIN HOMOLOG
6: FERRITIN HOMOLOG
7: FERRITIN HOMOLOG
8: FERRITIN HOMOLOG
9: FERRITIN HOMOLOG
A: FERRITIN HOMOLOG
B: FERRITIN HOMOLOG
C: FERRITIN HOMOLOG
D: FERRITIN HOMOLOG
E: FERRITIN HOMOLOG
F: FERRITIN HOMOLOG
G: FERRITIN HOMOLOG
H: FERRITIN HOMOLOG
I: FERRITIN HOMOLOG
J: FERRITIN HOMOLOG
K: FERRITIN HOMOLOG
L: FERRITIN HOMOLOG
M: FERRITIN HOMOLOG
N: FERRITIN HOMOLOG
O: FERRITIN HOMOLOG
P: FERRITIN HOMOLOG
Q: FERRITIN HOMOLOG
R: FERRITIN HOMOLOG
S: FERRITIN HOMOLOG
T: FERRITIN HOMOLOG
U: FERRITIN HOMOLOG
V: FERRITIN HOMOLOG
W: FERRITIN HOMOLOG
X: FERRITIN HOMOLOG
Y: FERRITIN HOMOLOG
Z: FERRITIN HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)742,939188
ポリマ－731,99236
非ポリマー10,947152
水2,918162
1
0: FERRITIN HOMOLOG
1: FERRITIN HOMOLOG
2: FERRITIN HOMOLOG
3: FERRITIN HOMOLOG
4: FERRITIN HOMOLOG
5: FERRITIN HOMOLOG
6: FERRITIN HOMOLOG
7: FERRITIN HOMOLOG
8: FERRITIN HOMOLOG
9: FERRITIN HOMOLOG
G: FERRITIN HOMOLOG
H: FERRITIN HOMOLOG
I: FERRITIN HOMOLOG
J: FERRITIN HOMOLOG
K: FERRITIN HOMOLOG
L: FERRITIN HOMOLOG
M: FERRITIN HOMOLOG
N: FERRITIN HOMOLOG
O: FERRITIN HOMOLOG
P: FERRITIN HOMOLOG
Q: FERRITIN HOMOLOG
R: FERRITIN HOMOLOG
Y: FERRITIN HOMOLOG
Z: FERRITIN HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)494,973122
ポリマ－487,99524
非ポリマー6,97898
水37821
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: FERRITIN HOMOLOG
B: FERRITIN HOMOLOG
C: FERRITIN HOMOLOG
D: FERRITIN HOMOLOG
E: FERRITIN HOMOLOG
F: FERRITIN HOMOLOG
S: FERRITIN HOMOLOG
T: FERRITIN HOMOLOG
U: FERRITIN HOMOLOG
V: FERRITIN HOMOLOG
W: FERRITIN HOMOLOG
X: FERRITIN HOMOLOG
ヘテロ分子

A: FERRITIN HOMOLOG
B: FERRITIN HOMOLOG
C: FERRITIN HOMOLOG
D: FERRITIN HOMOLOG
E: FERRITIN HOMOLOG
F: FERRITIN HOMOLOG
S: FERRITIN HOMOLOG
T: FERRITIN HOMOLOG
U: FERRITIN HOMOLOG
V: FERRITIN HOMOLOG
W: FERRITIN HOMOLOG
X: FERRITIN HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)495,933132
ポリマ－487,99524
非ポリマー7,938108
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)255.371, 342.055, 265.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I
101J
111K
121L
131M
141N
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161P
171Q
181R
191S
201T
211U
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231W
241X
251Y
261Z
2710
2811
2912
3013
3114
3215
3316
3417
3518
3619

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUAK1717
21GLUGLUBL1717
31GLUGLUCM1717
41GLUGLUDN1717
51GLUGLUEO1717
61GLUGLUFP1717
71GLUGLUGQ1717
81GLUGLUHR1717
91GLUGLUIS1717
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111GLUGLUKU1717
121GLUGLULV1717
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151GLUGLUOY1717
161GLUGLUPZ1717
171GLUGLUQAA1717
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194GLUGLUSCA1717
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284GLUGLU1B1717
294GLUGLU2C1717
304GLUGLU3D1717
314GLUGLU4E1717
324GLUGLU5F1717
334GLUGLU6G1717
344GLUGLU7H1717
354GLUGLU8I1717
364GLUGLU9J1717
12HISHISAK49 - 5349 - 53
22HISHISBL49 - 5349 - 53
32HISHISCM49 - 5349 - 53
42HISHISDN49 - 5349 - 53
52HISHISEO49 - 5349 - 53
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112HISHISKU49 - 5349 - 53
122HISHISLV49 - 5349 - 53
132HISHISMW49 - 5349 - 53
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162HISHISPZ49 - 5349 - 53
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205HISHISTDA49 - 5349 - 53
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225HISHISVFA49 - 5349 - 53
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305HISHIS3D49 - 5349 - 53
315HISHIS4E49 - 5349 - 53
325HISHIS5F49 - 5349 - 53
335HISHIS6G49 - 5349 - 53
345HISHIS7H49 - 5349 - 53
355HISHIS8I49 - 5349 - 53
365HISHIS9J49 - 5349 - 53
13GLUGLUAK126 - 130126 - 130
23GLUGLUBL126 - 130126 - 130
33GLUGLUCM126 - 130126 - 130
43GLUGLUDN126 - 130126 - 130
53GLUGLUEO126 - 130126 - 130
63GLUGLUFP126 - 130126 - 130
73GLUGLUGQ126 - 130126 - 130
83GLUGLUHR126 - 130126 - 130
93GLUGLUIS126 - 130126 - 130
103GLUGLUJT126 - 130126 - 130
113GLUGLUKU126 - 130126 - 130
123GLUGLULV126 - 130126 - 130
133GLUGLUMW126 - 130126 - 130
143GLUGLUNX126 - 130126 - 130
153GLUGLUOY126 - 130126 - 130
163GLUGLUPZ126 - 130126 - 130
173GLUGLUQAA126 - 130126 - 130
183GLUGLURBA126 - 130126 - 130
196GLUGLUSCA126 - 130126 - 130
206GLUGLUTDA126 - 130126 - 130
216GLUGLUUEA126 - 130126 - 130
226GLUGLUVFA126 - 130126 - 130
236GLUGLUWGA126 - 130126 - 130
246GLUGLUXHA126 - 130126 - 130
256GLUGLUYIA126 - 130126 - 130
266GLUGLUZJA126 - 130126 - 130
276GLUGLU0A126 - 130126 - 130
286GLUGLU1B126 - 130126 - 130
296GLUGLU2C126 - 130126 - 130
306GLUGLU3D126 - 130126 - 130
316GLUGLU4E126 - 130126 - 130
326GLUGLU5F126 - 130126 - 130
336GLUGLU6G126 - 130126 - 130
346GLUGLU7H126 - 130126 - 130
356GLUGLU8I126 - 130126 - 130
366GLUGLU9J126 - 130126 - 130
17GLUGLUAK9494
27GLUGLUBL9494
37GLUGLUCM9494
47GLUGLUDN9494
57GLUGLUEO9494
67GLUGLUFP9494
77GLUGLUGQ9494
87GLUGLUHR9494
97GLUGLUIS9494
107GLUGLUJT9494
117GLUGLUKU9494
127GLUGLULV9494
137GLUGLUMW9494
147GLUGLUNX9494
157GLUGLUOY9494
167GLUGLUPZ9494
177GLUGLUQAA9494
187GLUGLURBA9494
198GLUGLUSCA9494
208GLUGLUTDA9494
218GLUGLUUEA9494
228GLUGLUVFA9494
238GLUGLUWGA9494
248GLUGLUXHA9494
258GLUGLUYIA9494
268GLUGLUZJA9494
278GLUGLU0A9494
288GLUGLU1B9494
298GLUGLU2C9494
308GLUGLU3D9494
318GLUGLU4E9494
328GLUGLU5F9494
338GLUGLU6G9494
348GLUGLU7H9494
358GLUGLU8I9494
368GLUGLU9J9494

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要素

#1: タンパク質 ...
FERRITIN HOMOLOG / FERRITIN


分子量: 20333.123 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U2T8
#2: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物...
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.2 %
結晶化詳細: THE CRYSTALS USED FOR DATA COLLECTION WERE GROWN AGAINST 0.5 ML OF 2 M AMMONIUM SULPHATE RESERVOIR SOLUTION, WITH DROPS CONTAINING 2 MICROL ITERS OF 5 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 50 MM HEPES, ...詳細: THE CRYSTALS USED FOR DATA COLLECTION WERE GROWN AGAINST 0.5 ML OF 2 M AMMONIUM SULPHATE RESERVOIR SOLUTION, WITH DROPS CONTAINING 2 MICROL ITERS OF 5 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 50 MM HEPES, PH 7 AND EQUAL AMOUNT OF THE RESERVOIR SOLUTION. ZINC SOAKING OF FERRITIN CRYSTALS WAS PERFORMED BY TRANSFERRING THEM TO A 10-20 MICROLITER DROP OF A SOLUTION WITH COMPOSITION 20 MM ZNCL2, 25 % GLYCEROL AND 2 M AMMONIUM SULFATE, FOR 15 MINUTES.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.281
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月25日 / 詳細: COLLIMATING AND FOCUSSING MIRRORS
放射モノクロメーター: CHANNEL-CUT SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.281 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.9 Å / Num. obs: 279537 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 58.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 91.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0021精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JD6

2jd6


解像度: 2.8→204.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / SU B: 11.078 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.509 / ESU R Free: 0.312 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ELECTRON DENSITY FOR C-TERMINAL RESIDUES BEYOND 167 (667) WAS NOT VISIBLE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 14134 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.203 265356 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20 Å20 Å2
2---0.65 Å20 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→204.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49788 0 328 162 50278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
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X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
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X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 202 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
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24Xtight thermal0.510
25Ytight thermal0.560
26Ztight thermal0.740
270tight thermal0.410
281tight thermal0.380
292tight thermal0.470
303tight thermal0.360
314tight thermal0.570
325tight thermal0.490
336tight thermal0.680
347tight thermal0.520
358tight thermal0.450
369tight thermal0.440
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.373 964
Rwork0.304 17471

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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