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万見
- PDB-2j5u: MreC Lysteria monocytogenes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j5u
タイトルMreC Lysteria monocytogenes
要素MREC PROTEIN
キーワードCELL SHAPE REGULATION / BACTERIAL CELL SHAPE DETERMINING PROTEIN MREC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell shape / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rod shape-determining protein MreC, domain 1 / Rod shape-determining protein MreC, domain 2 / Cell/Rod shape-determining protein MreC, domain 1 / Rod shape-determining protein MreC / Cell/Rod shape-determining protein MreC, domain 2 / rod shape-determining protein MreC / Single helix bin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Thrombin, subunit H / Up-down Bundle ...Rod shape-determining protein MreC, domain 1 / Rod shape-determining protein MreC, domain 2 / Cell/Rod shape-determining protein MreC, domain 1 / Rod shape-determining protein MreC / Cell/Rod shape-determining protein MreC, domain 2 / rod shape-determining protein MreC / Single helix bin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Thrombin, subunit H / Up-down Bundle / Beta Barrel / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell shape-determining protein MreC
類似検索 - 構成要素
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者van den Ent, F. / Leaver, M. / Bendezu, F. / Errington, J. / de Boer, P. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2006
タイトル: Dimeric Structure of the Cell Shape Protein Mrec and its Functional Implications.
著者: Van Den Ent, F. / Leaver, M. / Bendezu, F. / Errington, J. / De Boer, P. / Lowe, J.
履歴
登録2006年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MREC PROTEIN
B: MREC PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2582
ポリマ－55,2582
非ポリマー00
水00
1
A: MREC PROTEIN
B: MREC PROTEIN
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)663,09224
ポリマ－663,09224
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_556-x,-x+y,-z+11
crystal symmetry operation11_456-x+y-1,y,-z+11
crystal symmetry operation5_455y-1,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_665x-y+1,x+1,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation7_466y-1,x+1,-z+11
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation8_676x-y+1,-y+2,-z+11
crystal symmetry operation12_576x,x-y+2,-z+11
crystal symmetry operation4_575-x,-y+2,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)162.954, 162.954, 95.391
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999932, -0.011239, 0.003138), (0.010826, -0.793178, 0.608894), (-0.004354, 0.608886, 0.793246)
ベクター: 174.4428, -1.514, 0.7045)

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要素

#1: タンパク質 MREC PROTEIN


分子量: 27628.818 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 50-295 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
プラスミド: PHIS17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8Y6Y4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.17 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 26161 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 77.168 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.5→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2658 1303 4.9 %RANDOM
Rwork0.2449 ---
obs0.2449 26160 99.3 %-
溶媒の処理Bsol: 41.2095 Å2 / ksol: 0.33611 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75.588 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.258 Å2-12.659 Å20 Å2
2---12.258 Å20 Å2
3---24.515 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3142 0 0 0 3142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.469
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.0129 / Total num. of bins used: 26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.569 44 4.98 %
Rwork0.432 937 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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