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万見
- PDB-2j0f: Structural basis for non-competitive product inhibition in human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j0f
タイトルStructural basis for non-competitive product inhibition in human thymidine phosphorylase: implication for drug design
要素THYMIDINE PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / HTP / CHEMOTAXIS / POLYMORPHISM / DISEASE MUTATION / GLYCOSYLTRANSFERASE / ANGIOGENESIS / GROWTH FACTOR / DIFFERENTIATION / DEVELOPMENTAL PROTEIN / HUMAN THYMIDINE PHOSPHORYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of gastric motility / thymidine phosphorylase / dTMP catabolic process / pyrimidine nucleoside metabolic process / regulation of transmission of nerve impulse / pyrimidine-nucleoside phosphorylase activity / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / Pyrimidine catabolism ...regulation of gastric motility / thymidine phosphorylase / dTMP catabolic process / pyrimidine nucleoside metabolic process / regulation of transmission of nerve impulse / pyrimidine-nucleoside phosphorylase activity / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / Pyrimidine catabolism / Pyrimidine salvage / AMP catabolic process / mitochondrial genome maintenance / regulation of myelination / growth factor activity / chemotaxis / angiogenesis / cell differentiation / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C ...Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMINE / Thymidine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者El Omari, K. / Bronckaers, A. / Liekens, S. / Perez-Perez, M.J. / Balzarini, J. / Stammers, D.K.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Non-Competitive Product Inhibition in Human Thymidine Phosphorylase: Implications for Drug Design.
著者: El Omari, K. / Bronckaers, A. / Liekens, S. / Perez-Perez, M. / Balzarini, J. / Stammers, D.K.
履歴
登録2006年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
B: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
C: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
D: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,5007
ポリマ－200,1224
非ポリマー3783
水8,107450
1
A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
C: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3134
ポリマ－100,0612
非ポリマー2522
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
D: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,1873
ポリマ－100,0612
非ポリマー1261
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.078, 76.087, 99.575
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUVALVALAA38 - 23438 - 234
21GLUGLUVALVALBB38 - 23438 - 234
31GLUGLUVALVALCC38 - 23438 - 234
41GLUGLUVALVALDD38 - 23438 - 234
12ALAALAALAALAAA248 - 269248 - 269
22ALAALAALAALABB248 - 269248 - 269
32ALAALAALAALACC248 - 269248 - 269
42ALAALAALAALADD248 - 269248 - 269
13LEULEUARGARGAA277 - 442277 - 442
23LEULEUARGARGBB277 - 442277 - 442
33LEULEUARGARGCC277 - 442277 - 442
43LEULEUARGARGDD277 - 442277 - 442
14PROPROLEULEUAA450 - 471450 - 471
24PROPROLEULEUBB450 - 471450 - 471
34PROPROLEULEUCC450 - 471450 - 471
44PROPROLEULEUDD450 - 471450 - 471

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要素

#1: タンパク質
THYMIDINE PHOSPHORYLASE / TDRPASE / TP / PLATELET-DERIVED ENDOTHELIAL CELL GROWTH FACTOR / GLIOSTATIN / PD-ECGF


分子量: 50030.379 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P19971, thymidine phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-TDR / THYMINE / チミン


分子量: 126.113 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 450 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.26 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 20% GLYCEROL, 20% PEG3350, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MAR345 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 63091 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 8 % / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UOU

1uou


解像度: 2.31→102.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 20.744 / SU ML: 0.252 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.71 / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. PSEUDO TRANSLATION DETECTED. MOLECULE D DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 3368 5.1 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.248 63091 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.52 Å20 Å20.3 Å2
2---1.2 Å20 Å2
3---3.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→102.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13036 0 27 450 13513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02213247
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2472.00117968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.51851780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.02523.492504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.279152216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.69115128
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.22108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.029935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.26366
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.29087
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2562
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3420.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3620.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8291.59072
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.461213948
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.88834615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4044.54020
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2973 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.050.05
2Btight positional0.040.05
3Ctight positional0.050.05
4Dtight positional0.030.05
1Atight thermal0.090.5
2Btight thermal0.090.5
3Ctight thermal0.090.5
4Dtight thermal0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.37 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.394 237
Rwork0.317 4289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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