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- PDB-2iy8: Crystal structure of the sialyltransferase PM0188 with CMP-3FNeuA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iy8
タイトルCrystal structure of the sialyltransferase PM0188 with CMP-3FNeuAc and lactose
要素PROTEIN PM0188
キーワードTRANSFERASE / PM0188 / SIALYLTRANSFERASE / CMP-3FNEUAC / LACTOSE / HYPOTHETICAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Sialyltransferase, C-terminal GT-B Rossman nucleotide-binding domain / Sialyltransferase, N-terminal GT-B Rossman nucleotide-binding domain / Sialyltransferase PMO188 / Sialyltransferase, N-terminal GT-B Rossman nucleotide-binding domain / Sialyltransferase PMO188 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / Chem-CSF / Sialyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種PASTEURELLA MULTOCIDA (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kim, D.U. / Cho, H.S.
引用ジャーナル: Bmb Rep / 年: 2008
タイトル: Structural analysis of sialyltransferase PM0188 from Pasteurella multocida complexed with donor analogue and acceptor sugar.
著者: Kim, D.U. / Yoo, J.H. / Lee, Y.J. / Kim, K.S. / Cho, H.S.
履歴
登録2006年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_detector / struct
Item: _citation.page_last / _diffrn_detector.detector / _struct.title
改定 1.42019年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN PM0188
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5093
ポリマ－45,5341
非ポリマー9752
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.736, 65.447, 105.645
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN PM0188 / SIALYLTRANSFERASE PM0188


分子量: 45534.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PASTEURELLA MULTOCIDA (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9CP67
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CSF / CYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE-3-FLUORO-N-ACETYL-NEURAMINIC ACID / CMP-3FNEUAC


タイプ: RNA linking / 分子量: 632.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30FN4O16P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NCBI NUMBER IS NP_245125. 5 AMINO ACIDS; 105, 135, 275, 295 AND 411 ARE SILENT MUTATIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.21 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RAXIS IV 100 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. obs: 14602 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 87.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→15 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2444 730 4.6 %RANDOM
Rwork0.2347 ---
obs0.2347 14602 91.3 %-
溶媒の処理Bsol: 18.5122 Å2 / ksol: 0.321608 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.886 Å20 Å20 Å2
2--3.882 Å20 Å2
3----5.768 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3107 0 65 130 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.010862
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58753
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CSF_MSD.PARCSF_MSD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LAT.PARLAT.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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