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- PDB-2ivw: The solution structure of a domain from the Neisseria meningitidi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ivw
タイトルThe solution structure of a domain from the Neisseria meningitidis PilP pilot protein.
要素PILP PILOT PROTEIN
キーワードLIPOPROTEIN / PILUS BIOGENESIS / NEISSERIA MENINGITIDIS / SECRETIN / PILOT PROTEIN
機能・相同性SH3 type barrels. - #830 / Type IV pilus inner membrane component PilP / Pilus assembly protein, PilP / SH3 type barrels. / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Mainly Beta / PilP protein
機能・相同性情報
生物種NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
手法溶液NMR / CYANA2.1
データ登録者Golovanov, A.P. / Balasingham, S. / Tzitzilonis, C. / Goult, B.T. / Lian, L.-Y. / Homberset, H. / Tonjum, T. / Derrick, J.P.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2006
タイトル: The solution structure of a domain from the Neisseria meningitidis lipoprotein PilP reveals a new beta-sandwich fold.
著者: Golovanov, A.P. / Balasingham, S. / Tzitzilonis, C. / Goult, B.T. / Lian, L.Y. / Homberset, H. / Tonjum, T. / Derrick, J.P.
履歴
登録2006年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月9日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PILP PILOT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4751
ポリマ-12,4751
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100LOWEST TARGET FUNCTION
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 PILP PILOT PROTEIN


分子量: 12474.708 Da / 分子数: 1 / 断片: FOLDED DOMAIN, RESIDUES 69-181 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
: Z2491 / プラスミド: PET101/D-TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7DD77

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-EDITED NOESY-HSQC
12113C- EDITED NOESY-HSQC
131HOMONUCLEAR 2D NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 3D AND HOMONUCLEAR 2D NMR SPECTROSCOPY ON (13C,15N), (15N)- LABELED AND UNLABELLED PILP.

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試料調製

詳細内容: 95% WATER/5% D2O, 20MM PHOSPHATE BUFFER, 1MM EDTA
試料状態イオン強度: 20 mM / pH: 6.1 / : 1.0 atm / 温度: 303.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAP.GUNTERT ET AL.精密化
CYANA構造決定
精密化手法: CYANA2.1 / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. THE STRUCTURE OF PILP FRAGMENT 69-181 IS PRESENTED. THE LONGER PROTEIN CONSTRUCT (RESIDUES 20-181) HAS BEEN STUDIED BY NMR WHICH ...詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. THE STRUCTURE OF PILP FRAGMENT 69-181 IS PRESENTED. THE LONGER PROTEIN CONSTRUCT (RESIDUES 20-181) HAS BEEN STUDIED BY NMR WHICH REVEALED THAT N-TERMINAL PART OF POLYPEPTIDE CHAIN IS FLEXIBLE AND UNFOLDED.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST TARGET FUNCTION
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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