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万見
- PDB-2isi: Crystal structure of Ape1 from Homo sapiens in a new crystal form... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2isi
タイトルCrystal structure of Ape1 from Homo sapiens in a new crystal form complexed with a ligand
要素DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
キーワードLYASE / ape1 / magnesium
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / phosphodiesterase I activity ...Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / phosphodiesterase I activity / exodeoxyribonuclease III / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / phosphoric diester hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / uracil DNA N-glycosylase activity / DNA catabolic process / 3'-5'-DNA exonuclease activity / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / regulation of mRNA stability / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / base-excision repair, gap-filling / cell redox homeostasis / DNA endonuclease activity / base-excision repair / chromatin DNA binding / transcription corepressor activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / endonuclease activity / DNA recombination / regulation of apoptotic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / oxidoreductase activity / ribosome / nuclear speck / DNA repair / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase ...AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA repair nuclease/redox regulator APEX1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Agarwal, R. / Naidu, M.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of hApe1 in a new crystal form with a bound ligand: implications on catalytic mechanism and its inhibition
著者: Agarwal, R. / Naidu, M.D.
履歴
登録2006年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
B: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
C: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,6898
ポリマ－106,4263
非ポリマー2635
水66737
1
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5953
ポリマ－35,4751
非ポリマー1192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5953
ポリマ－35,4751
非ポリマー1192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5002
ポリマ－35,4751
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)167.347, 92.392, 94.006
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / AP endonuclease 1 / APEX nuclease / APEN / REF-1 protein


分子量: 35475.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P27695, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M hepes, 70% MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→50 Å / Num. all: 27372 / Num. obs: 27372 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 4.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.86→2.97 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 2183 / % possible all: 68.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HD7

1hd7


解像度: 2.76→32.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 67800.38 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: the missing residues listed in Remark 465, and missing atoms listed in remark 470, are due to lack of electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 753 2.9 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.24 26206 --
obs-26206 82.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.9129 Å2 / ksol: 0.311701 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.61 Å20 Å214.3 Å2
2--10.63 Å20 Å2
3----9.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.72 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→32.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6560 0 13 37 6610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル解像度: 2.76→2.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.069 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.568 67 3.3 %
Rwork0.466 1977 -
obs--38.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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