[日本語] English
万見
- PDB-2hxv: Crystal structure of a diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidin... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hxv
タイトルCrystal structure of a diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase (tm1828) from thermotoga maritima at 1.80 A resolution
要素Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Oxidoreductase / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase activity / 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase activity / riboflavin biosynthetic process / nucleotide binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Riboflavin biosynthesis protein RibD / Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. ...Riboflavin biosynthesis protein RibD / Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Riboflavin biosynthesis protein RibD
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase (TM1828) from Thermotoga maritima at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHH.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,25112
ポリマ－40,6681
非ポリマー1,58311
水3,693205
1
A: Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase
ヘテロ分子

A: Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,50124
ポリマ－81,3352
非ポリマー3,16622
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10910 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area27470 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.180, 104.180, 145.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-552-

HOH

詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase/ 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase


分子量: 40667.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM1828 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9X2E8, diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase, 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase

-
非ポリマー , 5種, 216分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.3447.06
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop7.55.0% PEG-3000, 10.0% Glycerol, 30.0% PEG-400, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop7.55.0% PEG-3000, 10.0% Glycerol, 30.0% PEG-400, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
22
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111.000001
シンクロトロンSSRL BL11-120.979170, 0.918370, 0.978913
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月17日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0000011
20.979171
30.918371
40.9789131
反射解像度: 1.8→28.341 Å / Num. obs: 37367 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.945 % / Biso Wilson estimate: 30.526 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 14.96
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.8-1.863.7110.7191.7122207593897.7
1.86-1.940.5062.626451703192
1.94-2.030.3753.525888685795
2.03-2.130.3194.828217642396.7
2.13-2.270.23735038727597.3
2.27-2.440.1799.637652681698.7
2.44-2.690.1313.442415716899.1
2.69-3.070.0820.640986693799.4
3.070.0433542101717699.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→28.341 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 4.664 / SU ML: 0.073 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.104
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. NADPH WAS MODELED BASED ON DENSITY AND PROPOSED FUNCTION. 5. ZN METAL IDENTIFICATION SUPPORTED BY EXCITATION AND FLOURESENCE SCAN ANALYSIS, IN ADDITION TO GEOMETRY AND HOMOLOGS. 6.GLYCEROL AND CL WERE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 7. RESIDUES 80-81 WERE MODELED IN VERY WEAK DENSITY. 8. UNKNOWN DENSITIES NEAR LYS 14 AND LYS 304 WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 1877 5 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.162 37365 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.964 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å20 Å20 Å2
2--0.46 Å20 Å2
3----0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.341 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2697 0 98 205 3000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222873
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.691.9943895
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99936124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6955358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.67623.388121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.04415466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4741519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02576
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.22786
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1880.21445
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21766
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1480.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2570.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.41531796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6413716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.35352840
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.47381197
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.869111050
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 127 -
Rwork0.217 2536 -
obs-2663 98.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.84571.0195-0.00243.0063-0.17630.1820.03250.02150.04840.0132-0.02560.1208-0.0016-0.0261-0.0069-0.058-0.0005-0.0073-0.0883-0.0178-0.068926.527-3.03322.838
20.3364-0.05520.41150.1889-0.3371.4062-0.02920.01370.01510.0058-0.0261-0.0041-0.06040.12780.0554-0.0985-0.0220.0021-0.0686-0.0175-0.060537.2727.88815.955
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11-3 - 1469 - 158
22147 - 345159 - 357

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る