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万見
- PDB-2hta: Crystal Structure of a putative mutarotase (YeaD) from Salmonella... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hta
タイトルCrystal Structure of a putative mutarotase (YeaD) from Salmonella typhimurium in orthorhombic form
要素Putative enzyme related to aldose 1-epimerase
キーワードISOMERASE / Salmonella typhimurium / carbohydrate / aldose 1-epimerase / mutarotase / YeaD / GalM / sugar phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate 1-epimerase / glucose-6-phosphate 1-epimerase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate 1-epimerase / Aldose 1-/Glucose-6-phosphate 1-epimerase / Aldose 1-epimerase / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative glucose-6-phosphate 1-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chittori, S. / Simanshu, D.K. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Structure of the putative mutarotase YeaD from Salmonella typhimurium: structural comparison with galactose mutarotases.
著者: Chittori, S. / Simanshu, D.K. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.
履歴
登録2006年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative enzyme related to aldose 1-epimerase
B: Putative enzyme related to aldose 1-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9725
ポリマ－68,6882
非ポリマー2843
水9,512528
1
A: Putative enzyme related to aldose 1-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5323
ポリマ－34,3441
非ポリマー1882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Putative enzyme related to aldose 1-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4402
ポリマ－34,3441
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.751, 88.774, 179.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative enzyme related to aldose 1-epimerase


分子量: 34343.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: IFO12529 / 遺伝子: yeaD / プラスミド: pRSET-C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS
参照: UniProt: Q8ZPV9, 異性化酵素; ラセマーゼ・エピメラーゼ（光学異性の転換）; 炭水化物およびその類縁体に作用
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 528 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1.5- 2M ammonium sulfate, 25mM magnesium formate, 0.1M Na cacodylate pH5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2040 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 63880 / % possible obs: 0.959 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 24.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.137 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 5886 / % possible all: 0.938

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JOV

1jov


解像度: 1.9→39.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.877 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22258 3098 5.1 %RANDOM
Rwork0.18512 ---
all0.18704 61215 --
obs0.18704 58059 95.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.213 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→39.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4550 0 16 528 5094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0214687
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7051.9386399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5535592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.92923.99203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12115705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7781523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2715
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023601
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.22071
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.23132
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2469
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5271.53014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.77224764
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9631892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3554.51635
LS精密化 シェル解像度: 1.897→1.946 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 215 -
Rwork0.23 4019 -
obs--90.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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