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- PDB-2h8v: Structure of empty Pheromone Binding Protein ASP1 from the Honeyb... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2h8v | ||||||
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Title | Structure of empty Pheromone Binding Protein ASP1 from the Honeybee Apis mellifera L | ||||||
![]() | Pheromone-binding protein ASP1 | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / PHEROMONE / HONEY BEE | ||||||
Function / homology | ![]() dibutyl phthalate binding / olfactory behavior / odorant binding / sensory perception of smell / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pesenti, M.E. / Spinelli, S. / Briand, L. / Pernollet, J.-C. / Cambillau, C. / Tegoni, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Conformational Changes of the Pheromone Binding Protein ASP1 from the Honeybee Apis mellifera L upon Ligand Binding Authors: Pesenti, M.E. / Spinelli, S. / Briand, L. / Pernollet, J.-C. / Cambillau, C. / Tegoni, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 32.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 24.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 449.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 455.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 7.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | The biological assembly is the monomer |
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Components
#1: Protein | Mass: 13194.789 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 26-144 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.95 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.9 Details: 200 nL of a 40 mg/mL protein solution in Tris 10 mM, NaCl 25 mM, mixed with 100 nL of 2.2 M ammonium sulfate, 0.2 M ammonium iodide, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Dec 14, 2005 |
Radiation | Monochromator: mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.934 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→40 Å / Num. all: 4835 / Num. obs: 4835 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.667 Å / % possible all: 99 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 72.486 Å2
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Refine analyze | Luzzati sigma a free: 0.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 12.0751 Å / Origin y: 13.6597 Å / Origin z: -0.1999 Å
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