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- PDB-2h6t: Secreted aspartic proteinase (Sap) 3 from Candida albicans comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h6t
タイトルSecreted aspartic proteinase (Sap) 3 from Candida albicans complexed with pepstatin A
要素
  • Candidapepsin-3
  • pepstatin A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / aspartic proteinase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated migration across host transepithelium / : / candidapepsin / : / signal peptide processing / fungal-type cell wall organization / protein metabolic process / adhesion of symbiont to host / fungal-type cell wall / protein catabolic process ...symbiont-mediated migration across host transepithelium / : / candidapepsin / : / signal peptide processing / fungal-type cell wall organization / protein metabolic process / adhesion of symbiont to host / fungal-type cell wall / protein catabolic process / extracellular vesicle / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepstatin / Secreted aspartic protease 3 / Candidapepsin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ruge, E. / Borelli, C. / Maskos, K. / Huber, R.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: The crystal structure of the secreted aspartic proteinase 3 from Candida albicans and its complex with pepstatin A.
著者: Borelli, C. / Ruge, E. / Schaller, M. / Monod, M. / Korting, H.C. / Huber, R. / Maskos, K.
履歴
登録2006年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年9月28日Group: Structure summary
改定 1.42012年9月5日Group: Derived calculations
改定 1.52013年2月27日Group: Other
改定 1.62017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.72024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Candidapepsin-3
B: pepstatin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2933
ポリマ－37,2282
非ポリマー651
水5,729318
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14580 Å2
手法PISA
2
A: Candidapepsin-3
B: pepstatin A
ヘテロ分子

A: Candidapepsin-3
B: pepstatin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5866
ポリマ－74,4554
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area27850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.100, 61.100, 170.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Candidapepsin-3 / Aspartate protease 3 / ACP 3 / Secreted aspartic protease 3


分子量: 36541.832 Da / 分子数: 1 / 断片: Candidapepsin-3 (Residues 59-398) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: SAP3 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類)
参照: UniProt: P43092, UniProt: P0CY29*PLUS, candidapepsin
#2: タンパク質・ペプチド pepstatin A


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 685.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
参照: Pepstatin
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG 4000, 0.2 M potassium bromide, 0.1 M cacodylic acid/ NaOH , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月10日
放射モノクロメーター: Si(III) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 39697 / Num. obs: 35196 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.528 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.348 / Num. unique all: 3459 / Χ2: 1.249 / % possible all: 100

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.452 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.504
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å19.86 Å
Translation3 Å19.86 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / FOM work R set: 0.824 / Data cutoff high absF: 2145393.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1419 5 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.251 29799 --
obs0.248 28626 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.555 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.28 Å23.25 Å20 Å2
2--6.28 Å20 Å2
3----12.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2623 0 1 318 2942
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.553
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.774
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.655
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.9-1.920.32470.313887934
1.92-1.950.308570.282905962
1.95-1.970.342430.275912955
1.97-20.288490.28924973
2-2.030.301410.263949990
2.03-2.060.278360.291936972
2.06-2.090.289520.277927979
2.09-2.130.291430.2679581001
2.13-2.160.346540.2879601014
2.16-2.20.289650.2769381003
2.2-2.240.313410.2639961037
2.24-2.290.232450.2619591004
2.29-2.340.33580.2589801038
2.34-2.390.247480.2699621010
2.39-2.450.286560.2639961052
2.45-2.520.328590.2589541013
2.52-2.590.317400.2719821022
2.59-2.680.24520.2529881040
2.68-2.770.257560.2389921048
2.77-2.880.298500.2449751025
2.88-3.020.236590.2439751034
3.02-3.180.217470.23910141061
3.18-3.370.185410.22810201061
3.37-3.630.269570.229941051
3.63-40.255530.2110081061
4-4.580.176560.17810231079
4.58-5.770.193460.210491095
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5DRGCNS-mf-inh-mov.PARDRGCNS-mf-inh-mov.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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