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万見
- PDB-2h1e: Tandem chromodomains of budding yeast CHD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h1e
タイトルTandem chromodomains of budding yeast CHD1
要素Chromo domain protein 1
キーワードHYDROLASE / CHD1 / chromodomain / tandem chromodomains / three-stranded antiparallel b-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / sister chromatid cohesion ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin DNA binding / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromo domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Flanagan IV, J.F. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Molecular Implications of Evolutionary Differences in CHD Double Chromodomains.
著者: Flanagan, J.F. / Blus, B.J. / Kim, D. / Clines, K.L. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2006年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). ACCORDING TO AUTHORS, THE BIOLOGICAL UNIT OF THE PROTEIN IN VIVO IS UNKNOWN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromo domain protein 1
B: Chromo domain protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8922
ポリマ－42,8922
非ポリマー00
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
2
A: Chromo domain protein 1
B: Chromo domain protein 1

A: Chromo domain protein 1
B: Chromo domain protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,7844
ポリマ－85,7844
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
Buried area8910 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area33780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.185, 136.185, 57.516
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-228-

HOH

21B-187-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Chromo domain protein 1 / ATP-dependent helicase CHD1


分子量: 21446.033 Da / 分子数: 2 / 断片: chromodomain, residues 174-339 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CHD1 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 lysogen pLysS
参照: UniProt: P32657, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.43 %
結晶化温度: 283 K / pH: 8
詳細: 10mM BTP, 12mM NaCl, 5mM TCEP, 0.9M ammonium sulfate, 3.75% isopropanol, 4.5mg/ml yeast CHD1 tandem chromodomains, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月12日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→19.57 Å / Num. obs: 25838 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.449 / % possible all: 80.9

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.537 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.293
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å43.09 Å
Translation4 Å43.09 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2B2Y, CHAIN A WITHOUT B1-B2 LOOP

2b2y


解像度: 2.2→19.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 8.541 / SU ML: 0.139 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.208 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1299 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.192 25796 95.7 %-
all-25934 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2740 0 0 194 2934
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222791
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2261.9383778
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg28.1265327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.94124.78159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.40815508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2821521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2660.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022143
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2730.31306
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.51893
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2460.5305
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2660.385
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.527
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.251.51694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.33822661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.38331258
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1894.51117
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 66 -
Rwork0.227 1436 -
obs--78.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.65940.5781-1.83862.65880.7385.4953-0.26150.1116-0.4682-0.06880.0583-0.13030.5421-0.07110.2032-0.0862-0.01110.0081-0.16390.0222-0.072261.3443.2756.838
21.3981.6446-0.25482.10770.1091.01180.2871-0.18220.1040.3429-0.35170.1090.16360.07730.0646-0.009-0.05920.0103-0.0058-0.0076-0.127253.77553.72320.585
32.33833.21043.02816.53064.02654.9703-0.25310.3394-0.4014-0.7520.3672-0.4224-0.21590.3631-0.11410.013-0.03780.1258-0.0599-0.10650.004169.65843.608-12.869
43.40410.5676-1.35342.89261.76333.72430.0261-0.05670.16570.0573-0.12460.38630.1453-0.30230.0985-0.1511-0.0008-0.0199-0.11460.0046-0.084244.06260.9896.881
50.46510.50640.16720.94321.03331.9097-0.2080.10660.0204-0.14040.19570.0709-0.0513-0.08350.0123-0.0388-0.0650.0066-0.0543-0.0037-0.109153.73653.754-6.585
64.37791.8877-0.46360.97690.1971.5087-0.06380.19230.3186-0.24210.09290.2818-0.23610.0224-0.0291-0.0316-0.0382-0.0438-0.1040.0515-0.072455.97269.33-2.493
77.04272.2548-5.23682.136-3.10768.07440.1642-0.69390.29510.2718-0.10560.4027-0.11420.0205-0.0586-0.0546-0.03630.08870.0218-0.14220.002343.48969.74126.871
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 15
2X-RAY DIFFRACTION1A39 - 66
3X-RAY DIFFRACTION2A16 - 38
4X-RAY DIFFRACTION3A113 - 161
5X-RAY DIFFRACTION4B13 - 15
6X-RAY DIFFRACTION4B39 - 66
7X-RAY DIFFRACTION5B16 - 38
8X-RAY DIFFRACTION6B67 - 112
9X-RAY DIFFRACTION7B113 - 161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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